El sistema linfático humano realiza una serie de funciones protectoras importantes que previenen el desarrollo de microorganismos patógenos o virus en medios líquidos, células y tejidos. Los linfocitos B son responsables de la inmunidad humoral que, con una mayor maduración, sintetizan inmunoglobulinas (Ig). La estructura de estas sustancias le permite encontrar, marcar y destruir antígenos que han ingresado al cuerpo. ¿Cuáles son las características de las moléculas?
Células plasmáticas
Todas las células linfáticas del cuerpo humano se dividen en dos grandes grupos: los linfocitos T y los linfocitos B. Los primeros son responsables de la inmunidad celular, absorbiendo antígenos en el proceso de fagocitosis. La tarea de este último es sintetizar anticuerpos específicos: inmunidad humoral.
Los linfocitos B se determinan en los órganos linfoides secundarios (ganglios linfáticos, bazo) y luego forman una población de células plasmáticas, que también se denominan células plasmáticas. Luego migran a la médula ósea roja, las membranas mucosas y los tejidos.
Los plasmocitos alcanzan tamaños grandes (hasta 20 micras), se tiñen basófilamente, es decir, de color púrpura con la ayuda de colorantes. En el centrode estas células es un gran núcleo con grupos característicos de heterocromatina, que se asemejan a los radios de una rueda.
El citoplasma se tiñe más claro que el núcleo. Alberga un poderoso centro de transporte, que consiste en el retículo endoplásmico y el aparato de Golgi. AH está bastante desarrollado, formando el llamado patio de luz de la celda.
Todas estas estructuras están dirigidas a la síntesis de anticuerpos que son responsables de la inmunidad humoral. La estructura de la molécula de inmunoglobulina tiene sus propias características, por lo que es importante la maduración gradual y de alta calidad de estas estructuras en el proceso de síntesis.
En realidad, esta es la razón por la que se ha desarrollado una red tan densa de EPS y el aparato de Golgi. Además, el aparato genético de las células plasmáticas, encerrado en el núcleo, se dirige principalmente a la síntesis de proteínas de anticuerpos. Las células plasmáticas maduras son un ejemplo de un alto grado de determinación, por lo que rara vez se dividen.
La estructura de los anticuerpos de inmunoglobulina
Estas moléculas altamente especializadas son glicoproteínas porque tienen partes de proteínas y carbohidratos. Estamos interesados en el esqueleto de las inmunoglobulinas.
Una molécula consta de 4 cadenas peptídicas: dos pesadas (cadenas H) y dos ligeras (cadenas L). Se conectan entre sí a través de enlaces disulfuro y, como resultado, podemos observar la forma de la molécula, parecida a una honda.
La estructura de las inmunoglobulinas tiene como objetivo conectarse con antígenos utilizando fragmentos Fab específicos. En los extremos libres de la "honda", cada una de estas regiones está formada por dos dominios variables: uno de pesado y otro deuno de la cadena ligera. Los dominios permanentes sirven como andamio (3 en cada cadena pesada y una en cadenas ligeras).
La movilidad de los extremos variables de la inmunoglobulina la proporciona la presencia de un área de bisagra en el lugar donde se forma un enlace disulfuro entre dos cadenas H. Esto simplifica enormemente el proceso de interacción antígeno-anticuerpo.
El tercer extremo de la molécula, que no interactúa con moléculas extrañas, no se tiene en cuenta. Se llama región Fc y es responsable de la unión de inmunoglobulina a las membranas de las células plasmáticas y otras células. Por cierto, las cadenas ligeras pueden ser de dos tipos: kappa (κ) y lambda (λ). Están interconectados por enlaces disulfuro. También existen cinco tipos de cadenas pesadas, según las cuales se clasifican los diferentes tipos de inmunoglobulinas. Estas son cadenas α-(alfa), δ-(delta), ε-(épsilon), γ-(gamma) Μ-(mu).
Algunos anticuerpos pueden formar estructuras poliméricas que se estabilizan con péptidos J adicionales. Así se forman los dímeros, trímeros, tetrámeros o pentómeros de Ig de un determinado tipo.
Otra cadena S adicional es característica de las inmunoglobulinas secretoras, cuya estructura y bioquímica les permiten funcionar en las membranas mucosas de la boca o los intestinos. Esta cadena adicional evita que las enzimas naturales descompongan las moléculas de anticuerpos.
Estructura y clases de inmunoglobulinas
La variedad de anticuerpos en nuestro organismo predetermina la variabilidad de las funciones de la inmunidad humoral. Cada clase de Igtiene sus propias características distintivas, por lo que no es difícil adivinar su papel en el sistema inmunológico.
La estructura y las funciones de las inmunoglobulinas dependen directamente unas de otras. A nivel molecular, se diferencian en la secuencia de aminoácidos de la cadena pesada, cuyos tipos ya hemos mencionado. Por tanto, existen 5 tipos de inmunoglobulinas: IgG, IgA, IgE, IgM e IgD.
Características de la inmunoglobulina G
IgG no forma polímeros y no se integra en las membranas celulares. La presencia de una cadena pesada gamma se reveló en la composición de las moléculas.
Una característica distintiva de esta clase es el hecho de que solo estos anticuerpos pueden penetrar la barrera placentaria y formar la defensa inmunitaria del feto.
IgG constituye el 70-80% de todos los anticuerpos séricos, por lo que las moléculas se detectan fácilmente mediante métodos de laboratorio. En sangre, 12 g/l es el contenido medio de esta clase, y esta cifra suele alcanzarse a los 12 años.
La estructura de la inmunoglobulina G le permite realizar las siguientes funciones:
- Desintoxicación.
- Opsonización de antígenos.
- Inicio de citólisis mediada por complemento.
- Presentación del antígeno a las células asesinas.
- Garantizar la inmunidad del recién nacido.
Inmunoglobulina A: características y funciones
Esta clase de anticuerpo se presenta en dos formas: sérica y secretora.
En el suero sanguíneo, la IgA constituye del 10 al 15 % de todos los anticuerpos, y su cantidad promedioes de 2,5 g/l a los 10 años.
Estamos más interesados en la forma secretora de inmunoglobulina A, ya que alrededor del 60% de las moléculas de esta clase de anticuerpos se concentran en las membranas mucosas del cuerpo.
La estructura de la inmunoglobulina A también se distingue por su variabilidad debido a la presencia de un péptido J, que puede participar en la formación de dímeros, trímeros o tetrámeros. Debido a esto, uno de estos complejos de anticuerpos puede unirse a una gran cantidad de antígenos.
Durante la formación de IgA, otro componente se une a la molécula: la proteína S. Su tarea principal es proteger todo el complejo de la acción destructiva de las enzimas y otras células del sistema linfático humano.
La inmunoglobulina A se encuentra en las membranas mucosas del tracto gastrointestinal, sistema genitourinario y tracto respiratorio. Las moléculas de IgA envuelven las partículas antigénicas, impidiendo así que se adhieran a las paredes de los órganos huecos.
Las funciones de esta clase de anticuerpos son las siguientes:
- Neutralización de antígenos.
- La primera barrera de todas las moléculas de inmunidad humoral.
- Opsonizar y etiquetar antígenos.
Inmunoglobulina M
Los representantes de la clase IgM se distinguen por su gran tamaño molecular, ya que sus complejos son pentámeros. Toda la estructura está respaldada por una proteína J, y la columna vertebral de la molécula son las cadenas pesadas del tipo nu.
La estructura pentamérica es característica de la forma secretora de esta inmunoglobulina, pero también existen monómeros. Estos últimos están adheridos a membranas.linfocitos B, lo que ayuda a las células a detectar elementos patógenos en los fluidos corporales.
Solo el 5-10% es IgM en el suero sanguíneo, y su contenido en promedio no excede 1 g/l. Los anticuerpos de esta clase son los más antiguos en términos evolutivos y solo los sintetizan los linfocitos B y sus precursores (los plasmocitos no son capaces de hacerlo).
El número de anticuerpos M aumenta en los recién nacidos, porque. este es un factor en la intensa secreción de IgG. Tal estimulación tiene un efecto positivo en el desarrollo de la inmunidad del bebé.
La estructura de la inmunoglobulina M no le permite atravesar las barreras placentarias, por lo que la detección de estos anticuerpos en los fluidos fetales se convierte en una señal de una violación de los mecanismos metabólicos, una infección o un defecto en la placenta.
Funciones IgM:
- Neutralización.
- Opsonización.
- Activación de la citólisis dependiente del complemento.
- Formación de la inmunidad del recién nacido.
Características de la inmunoglobulina D
Este tipo de anticuerpo ha sido poco estudiado, por lo que su papel en el cuerpo no se comprende completamente. La IgD se presenta únicamente en forma de monómeros; en el suero sanguíneo, estas moléculas no representan más del 0,2 % de todos los anticuerpos (0,03 g/l).
La función principal de la inmunoglobulina D es la recepción dentro de la membrana de los linfocitos B, pero solo el 15% de la población total de estas células tiene IgD. Los anticuerpos se unen mediante el extremo Fc de la molécula y las cadenas pesadas pertenecen a la clase delta.
Estructura y funcionesinmunoglobulina E
Esta clase constituye una pequeña fracción de todos los anticuerpos séricos (0,00025%). Las IgE, también conocidas como reaginas, son altamente citófilas: los monómeros de estas inmunoglobulinas se adhieren a las membranas de los mastocitos y basófilos. Como resultado, la IgE afecta la producción de histamina, lo que conduce al desarrollo de reacciones inflamatorias.
Las cadenas pesadas de tipo épsilon están presentes en la estructura de la inmunoglobulina E.
Debido a la pequeña cantidad, estos anticuerpos son muy difíciles de detectar por métodos de laboratorio en el suero sanguíneo. La IgE elevada es un importante signo de diagnóstico de reacciones alérgicas.
Conclusiones
La estructura de las inmunoglobulinas afecta directamente sus funciones en el cuerpo. La inmunidad humoral juega un papel importante en el mantenimiento de la homeostasis, por lo que todos los anticuerpos deben funcionar con claridad y sin problemas.
Los contenidos de todas las clases de Ig están estrictamente definidos para humanos. Cualquier cambio registrado en el laboratorio puede ser la razón del desarrollo de procesos patológicos. Esto es lo que usan los médicos en su práctica.
