Cualquier organismo vivo se alimenta de alimentos orgánicos, los cuales se destruyen en el sistema digestivo e intervienen en el metabolismo celular. Y para una sustancia como la proteína, la digestión significa la descomposición completa de sus monómeros constituyentes. Esto significa que la tarea principal del sistema digestivo es la destrucción de la estructura secundaria, terciaria o de dominio de la molécula, y luego la eliminación de los aminoácidos. Posteriormente, los monómeros de proteínas serán transportados por el sistema circulatorio a las células del cuerpo, donde se sintetizarán nuevas moléculas de proteínas necesarias para la vida.
Digestión enzimática de proteínas
La proteína es una macromolécula compleja, un ejemplo de un biopolímero que consta de muchos aminoácidos. Y algunas moléculas de proteína consisten no solo en residuos de aminoácidos, sino también en estructuras de carbohidratos o lípidos. Las proteínas enzimáticas o de transporte pueden incluso contener un ion metálico. Más a menudo que otros, la proteína está presente en los alimentos.moléculas que se encuentran en la carne animal. También son moléculas fibrilares complejas con una larga cadena de aminoácidos.
Para la descomposición de las proteínas en el sistema digestivo, existe un conjunto de enzimas de proteólisis. Estos son pepsina, tripsina, quimiotripsina, elastasa, gastrixina, quimosina. La digestión final de las proteínas ocurre en el intestino delgado bajo la acción de péptidos hidrolasas y dipeptidasas. Este es un grupo de enzimas que rompen el enlace peptídico en aminoácidos estrictamente específicos. Esto significa que se necesita una enzima para romper el enlace peptídico entre los residuos del aminoácido serina y otra para romper el enlace formado por la treonina.
Las enzimas de la digestión de proteínas se dividen en tipos según la estructura de su centro activo. Estas son proteasas de serina, treonina, aspartil, glutamina y cisteína. En la estructura de su centro activo, contienen un aminoácido específico, que les dio su nombre.
¿Qué sucede con las proteínas en el estómago?
Mucha gente dice erróneamente que el estómago es el principal órgano de la digestión. Este es un error común, ya que la digestión de los alimentos ya se observa parcialmente en la cavidad oral, donde se destruye una pequeña parte de los carbohidratos. Aquí es donde tiene lugar la absorción parcial. Pero los principales procesos de digestión tienen lugar en el intestino delgado. Al mismo tiempo, a pesar de la presencia de pepsina, quimosina, gastrixina y ácido clorhídrico, no se produce la digestión de proteínas en el estómago. Estas sustancias bajo la acción de la enzima proteolítica pepsina y el ácido clorhídricodesnaturalizarse, es decir, perder su especial estructura espacial. La quimosina también cuaja la proteína de la leche.
Si expresamos el proceso de digestión de proteínas como un porcentaje, entonces aproximadamente el 10% de la destrucción de cada molécula de proteína ocurre en el estómago. Esto significa que en el estómago, ni un solo aminoácido se separa de la macromolécula y no se absorbe en la sangre. La proteína solo se hincha y se desnaturaliza para aumentar el número de sitios disponibles para que las enzimas proteolíticas funcionen en el duodeno. Esto significa que bajo la acción de la pepsina, la molécula de proteína aumenta de volumen, exponiendo más enlaces peptídicos, que luego se unen a las enzimas proteolíticas del jugo pancreático.
Digestión de proteínas en el duodeno
Después del estómago, los alimentos procesados y cuidadosamente molidos, mezclados con jugo gástrico y preparados para etapas posteriores de la digestión, ingresan al duodeno. Esta es la sección del tracto digestivo ubicada al comienzo del intestino delgado. Aquí, se produce una mayor división de las moléculas bajo la acción de las enzimas pancreáticas. Se trata de sustancias más agresivas y activas capaces de triturar una larga cadena polipeptídica.
Bajo la acción de la tripsina, elastasa, quimotripsina, carboxipeptidasas A y B, la molécula de proteína se divide en muchas cadenas más pequeñas. De hecho, tras su paso por el duodeno, la digestión de las proteínas en el intestino apenas comienza. Y siexpresado como porcentaje, luego de procesar el bolo alimenticio con jugo pancreático, las proteínas se digieren en aproximadamente un 30-35%. Su “desmontaje” completo a sus monómeros constituyentes se llevará a cabo en el intestino delgado.
Resultados de la digestión de proteínas pancreáticas
La digestión de proteínas en el estómago y el duodeno es un paso preparatorio necesario para descomponer las macromoléculas. Si una proteína con una longitud de cadena de 1000 aminoácidos ingresa al estómago, la salida del duodeno será, por ejemplo, 100 moléculas con 10 aminoácidos cada una. Esta es una cifra hipotética, ya que las endopeptidasas mencionadas anteriormente no dividen la molécula en secciones iguales. La masa resultante contendrá moléculas con una longitud de cadena de 20 aminoácidos, 10 y 5. Esto significa que el proceso de trituración es caótico. Su objetivo es simplificar al máximo el trabajo de las exopeptidasas en el intestino delgado.
Digestión en el intestino delgado
Para cualquier proteína de alto peso molecular, la digestión es la destrucción completa de los monómeros que componen la estructura primaria. Y en el intestino delgado, bajo la acción de las exopeptidasas, se logra la descomposición de los oligopéptidos en aminoácidos individuales. Los oligopéptidos son los residuos mencionados anteriormente de una molécula de proteína grande, que consta de una pequeña cantidad de aminoácidos. Su división es comparable en términos de costos de energía con la síntesis. Por lo tanto, la digestión de proteínas y carbohidratos es un proceso intensivo en energía, al igual que la absorción misma de los aminoácidos resultantes por parte de las células epiteliales.
Murodigestión
La digestión en el intestino delgado se denomina parietal, ya que tiene lugar en las vellosidades, los pliegues del epitelio intestinal, donde se concentran las enzimas exopeptidasas. Se unen a la molécula de oligopéptido e hidrolizan el enlace peptídico. Cada tipo de aminoácido tiene su propia enzima. Es decir, para romper el enlace formado por la alanina, necesita la enzima alanina-aminopeptidasa, glicina - glicina-aminopeptidasa, leucina - leucina-aminopetidasa.
Debido a esto, la digestión de proteínas lleva mucho tiempo y requiere una gran cantidad de diferentes tipos de enzimas digestivas. El páncreas es el responsable de su síntesis. Su función se ve afectada en pacientes que abusan del alcohol. Pero es casi imposible normalizar la f alta de enzimas tomando preparaciones farmacológicas.
