Una proteína compleja, además del propio componente proteico, contiene un grupo adicional de diferente naturaleza (prótesis). Los carbohidratos, lípidos, metales, residuos de ácido fosfórico, ácidos nucleicos actúan como este componente. Este artículo le dirá cómo las proteínas simples difieren de las complejas, en qué tipos se dividen estas sustancias y cuáles son sus características. La principal diferencia entre las sustancias consideradas es su composición.
Proteínas complejas: definición
Estas son sustancias de dos componentes, que incluyen una proteína simple (cadenas peptídicas) y una sustancia no proteica (grupo protésico). En el proceso de su hidrólisis, se forman aminoácidos, una parte no proteica y productos de descomposición. ¿En qué se diferencian las proteínas simples de las complejas? Los primeros se componen únicamente de aminoácidos.
Clasificación y caracterización de proteínas complejas
Estas sustancias se dividen en tipos según el tipo de grupo adicional. a complejolas proteínas incluyen:
- Las glicoproteínas son proteínas cuyas moléculas contienen un residuo de carbohidrato. Entre ellos, se distinguen los proteoglicanos (componentes del espacio intercelular), que incluyen mucopolisacáridos en su estructura. Las glicoproteínas incluyen inmunoglobulinas.
- Las lipoproteínas incluyen un componente lipídico. Estos incluyen apolipoproteínas, que realizan la función de proporcionar transporte de lípidos.
- Las metaloproteínas contienen iones metálicos (cobre, manganeso, hierro, etc.) unidos a través de una interacción donante-aceptor. Este grupo no incluye las hemoproteínas, que incluyen compuestos del anillo de profirina con hierro y compuestos similares a ellos en estructura (clorofila, en particular).
- Las nucleoproteínas son proteínas que tienen enlaces no covalentes con ácidos nucleicos (ADN, ARN). Estos incluyen la cromatina, un componente de los cromosomas.
- 5. Las fosfoproteínas, que incluyen caseína (una proteína de cuajada compleja), incluyen residuos de ácido fosfórico unidos covalentemente.
Las cromoproteínas están unidas por el color del componente protésico. Esta clase incluye hemoproteínas, clorofilas y flavoproteínas
Características de las glicoproteínas y proteoglicanos
Estas proteínas son sustancias complejas. Los proteoglicanos contienen una gran proporción de carbohidratos (80-85%), en las glicoproteínas convencionales, el contenido es del 15-20%. Los ácidos urónicos están presentes solo en la molécula de proteoglicano, sus carbohidratos se caracterizan por una estructura regular con unidades repetitivas. ¿Cuál es la estructura y función de las proteínas glicoproteicas complejas? Sus cadenas de carbohidratos incluyen solo 15 enlaces y son irregulares.estructura. En la estructura de las glicoproteínas, la unión de un carbohidrato con un componente proteico se suele realizar a través de residuos de aminoácidos como la serina o la aspargina.
Funciones de las glicoproteínas:
- Forman parte de la pared celular bacteriana, del tejido conjuntivo del hueso y del cartílago, rodean las fibras de colágeno y elastina.
- Juega un papel protector. Por ejemplo, los anticuerpos, los interferones, los factores de coagulación de la sangre (protrombina, fibrinógeno) tienen esta estructura.
- Son receptores que interactúan con un efector, una pequeña molécula no proteica. Este último, al unirse a la proteína, provoca un cambio en su conformación, lo que conduce a una determinada respuesta intracelular.
- Realiza la función hormonal. Las glicoproteínas incluyen hormonas gonadotrópicas, adrenocorticotrópicas y estimulantes de la tiroides.
- Transportan sustancias en la sangre e iones a través de la membrana celular (transferrina, transcortina, albúmina, Na+, K+ -ATPasa).
Las enzimas glicoproteicas incluyen la colinesterasa y la nucleasa.
Más sobre los proteoglicanos
Por lo general, la proteína compleja proteoglicano incluye en su estructura grandes cadenas de carbohidratos con residuos de disacáridos repetidos, que consisten en algún tipo de ácido urónico y un aminoazúcar. Las cadenas de oligosacáridos o polisacáridos se denominan glicanos. Los primeros suelen contener de 2 a 10 unidades monoméricas.
Dependiendo de la estructura de las cadenas de carbohidratos, se distinguen diferentes tipos de ellos, por ejemplo, ácidosheteropolisacáridos con un gran número de grupos ácidos o glicosaminoglicanos, incluidos los grupos amino. Estos últimos incluyen:
- Ácido hialurónico, que se usa activamente en cosmetología.
- Heparina, que previene la coagulación de la sangre.
- Los sulfatos de queratán son componentes del cartílago y la córnea.
- Los sulfatos de condroitina forman parte del cartílago y del líquido sinovial.
Estos polímeros son componentes de los proteoglicanos que llenan el espacio intercelular, retienen agua, lubrican las partes móviles de las articulaciones y son sus componentes estructurales. La hidrofilia (buena solubilidad en agua) de los proteoglicanos les permite crear una barrera para las moléculas grandes y los microorganismos en el espacio intercelular. Con su ayuda, se crea una matriz gelatinosa en la que se sumergen fibras de otras proteínas importantes, como el colágeno. Sus hebras en el medio de proteoglicanos tienen forma de árbol.
Características y tipos de lipoproteínas
La proteína compleja lipoproteína tiene una naturaleza hidrófila e hidrófoba dual bien definida. El núcleo de la molécula (parte hidrófoba) está formado por ésteres de colesterol no polares y triacilglicéridos.
Afuera, en la zona hidrofílica, se encuentran la parte proteica, los fosfolípidos, el colesterol. Existen varios tipos de proteínas lipoproteicas dependiendo de su estructura.
Principales clases de lipoproteínas:
- Proteína compleja de alta densidad (HDL, α-lipoproteínas). Mueve el colesterol al hígado y a los tejidos periféricos.
- Baja densidad (LDL, β-lipoproteínas). Exceptoel colesterol es transportado por triacilglicéridos y fosfolípidos.
- De muy baja densidad (VLDL, pre-β-lipoproteínas). Realiza una función similar a LDL.
- Quilomicrones (XM). Transportar ácidos grasos y colesterol desde los intestinos después de la ingesta de alimentos.
Una patología vascular como la aterosclerosis ocurre como resultado de una proporción incorrecta de diferentes tipos de lipoproteínas en la sangre. Según las características de la composición, se pueden identificar varias tendencias en la estructura de los fosfolípidos (de HDL a quilomicrones): disminución de la proporción de proteína (del 80 al 10%) y de fosfolípidos, aumento del porcentaje de triacilglicéridos (del 20 al 90%).
Hay muchas enzimas importantes entre las metaloproteínas
La metaloproteína puede incluir iones de varios metales. Su presencia afecta la orientación del sustrato en el sitio activo (catalítico) de la enzima. Los iones metálicos se localizan en el sitio activo y juegan un papel importante en la reacción catalítica. A menudo, el ion funciona como un aceptor de electrones.
Ejemplos de metales contenidos en la estructura de metaloproteínas enzimáticas:
- El cobre está incluido en la composición de la citocromo oxidasa, que, junto con el hemo, contiene un ion de este metal. La enzima participa en la formación de ATP durante el funcionamiento de la cadena respiratoria.
- El hierro contiene enzimas como la ferritina, que realiza la función de depósito de hierro en la célula; transferrina - un portador de hierro en la sangre; la catalasa es responsable de la reacción de neutralización del peróxido de hidrógeno.
- El zinc es un metal característico dealcohol deshidrogenasa involucrada en la oxidación de alcoholes etílicos y similares; lactato deshidrogenasa - una enzima en el metabolismo del ácido láctico; anhidrasa carbónica que cataliza la formación de ácido carbónico a partir de CO2 y H2O; fosfatasa alcalina, que realiza la escisión hidrolítica de ésteres de ácido fosfórico con diversos compuestos; La α2-macroglobulina es una proteína sanguínea antiproteasa.
- El selenio forma parte de la tiroperoxidasa, que participa en la formación de hormonas tiroideas; glutatión peroxidasa, que realiza una función antioxidante.
- El calcio es característico de la estructura de la α-amilasa, una enzima para la descomposición hidrolítica del almidón.
Fosfoproteínas
¿Qué se incluye en las proteínas complejas de las fosfoproteínas? Esta categoría se caracteriza por la presencia de un grupo fosfato, que se asocia a la parte proteica a través de aminoácidos con hidroxilo (tirosina, serina o treonina). ¿Cuál es la función del ácido fosfórico en la estructura de la proteína? Cambia la estructura de la molécula, le da carga, aumenta la solubilidad, afecta las propiedades de la proteína. Ejemplos de fosfoproteínas son la caseína de leche y la albúmina de huevo, pero las enzimas se encuentran principalmente en esta categoría de proteínas complejas.
El grupo fosfato juega un papel funcional importante, ya que muchas proteínas no están permanentemente unidas a él. Los procesos de fosforilación y desfosforilación tienen lugar constantemente en la célula. Como resultado, se realiza la regulación del trabajo de las proteínas. Por ejemplo, si las histonas son proteínas conectadas a ácidos nucleicos, pasana un estado fosforilado, luego aumenta la actividad del genoma (material genético). La actividad de enzimas como la glucógeno sintasa y la glucógeno fosforilasa depende de la fosforilación.
Nucleoproteínas
Las nucleoproteínas son proteínas unidas a ácidos nucleicos. Son una parte integral del almacenamiento y regulación del material genético, el trabajo de los ribosomas que realizan la función de síntesis de proteínas. Las formas de vida más simples de los virus pueden denominarse ribo y desoxirribonucleoproteínas, ya que están compuestas de material genético y proteínas.
¿Cómo interactúan el ácido desoxirribonucleico (ADN) y las histonas? En la cromatina se distinguen 2 tipos de proteínas asociadas al ADN (histonas y no histonas). Los primeros están involucrados en la etapa inicial de compactación del ADN. Una molécula de ácido nucleico envuelve proteínas para formar nucleosomas. El hilo resultante es similar a las cuentas, forman una estructura superenrollada (fibrilla de cromatina) y una superenrollada (cromonema en interfase). Debido a la acción de las proteínas histonas y proteínas de niveles superiores, se logra una reducción en la dimensión del ADN de miles de veces. Basta comparar el tamaño de los cromosomas y la longitud del ácido nucleico para evaluar la importancia de las proteínas (6-9 cm y 10-6 µm, respectivamente).
Qué son las cromoproteínas
Las cromoproteínas contienen grupos muy diversos que tienen una sola cosa en común: la presencia de color en el componente protésico. Las proteínas complejas de esta categoría se dividen en: hemoproteínas (contienen hemo en la estructura), proteínas retinales (vitamina A), flavoproteínas (vitamina B2),proteínas cobamida (vitamina B12).
Las hemoproteínas se clasifican según sus funciones en no enzimáticas (proteínas de hemoglobina y mioglobina) y enzimáticas (citocromos, catalasa, peroxidasa).
Las flavoproteínas contienen como componente protésico derivados de la vitamina B2, mononucleótido de flavina (FMN) o dinucleótido de flavina y adenina (FAD). Estas enzimas también están involucradas en las transformaciones redox. Estos incluyen oxidorreductasas.
¿Qué son los citocromos?
Como se describió anteriormente, el hemo está compuesto de porfirina. Su estructura incluye 4 anillos de pirrol y hierro ferroso. Un grupo especial de enzimas hemo: los citocromos, que difieren en la composición de los aminoácidos y el número de cadenas peptídicas, están especializados en llevar a cabo reacciones redox, que aseguran la transferencia de electrones en la cadena respiratoria. Estas enzimas están involucradas en la oxidación microsomal: las reacciones iniciales de biotransformación de los xenobióticos, que conducen a su neutralización y al intercambio de muchas sustancias exógenas y exógenas, por ejemplo, esteroides, ácidos grasos saturados.
Influencia del grupo protésico
El grupo protésico, que forma parte de proteínas complejas, afecta sus propiedades: cambia su carga, solubilidad, termoplasticidad. Por ejemplo, los residuos de ácido fosfórico o los monosacáridos tienen tal efecto. La parte de carbohidratos incluida en la composición de una proteína compleja la protege de la proteólisis (destrucción como resultado del proceso de hidrólisis), afecta la penetración de moléculas a través de la célula.membrana, su secreción y clasificación. El fragmento lipídico permite la creación de canales proteicos para el transporte de compuestos poco solubles en agua (hidrofóbicos).
La estructura y las funciones de las proteínas complejas dependen completamente del grupo protésico. Por ejemplo, el hemo que contiene hierro en la hemoglobina se une al oxígeno y al dióxido de carbono. Debido a las nucleoproteínas formadas como resultado de la interacción de histonas, protaminas con ADN o ARN, el material genético se protege, se almacena de forma compacta y el ARN se une durante la síntesis de proteínas. Las nucleoproteínas son complejos estables de proteínas y ácidos nucleicos.
Conclusión
Por lo tanto, las proteínas complejas realizan una amplia gama de funciones en el cuerpo. Por lo tanto, la ingesta de macro y micronutrientes es tan importante para mantener la salud. Los metales son parte de muchas enzimas. Conociendo la bioquímica, las características de su salud y el estado ecológico del lugar de residencia, puede ajustar su propia dieta. Por ejemplo, asignar territorios que se caractericen por un déficit de algún elemento. Su introducción adicional en la dieta en forma de suplementos permite compensar la deficiencia.
