Proteína: estructura y funciones. Propiedades de las proteínas

2024 Autor: Angel Austin | [email protected]. Última modificación: 2023-12-17 05:23

Como sabes, las proteínas son la base para el origen de la vida en nuestro planeta. Según la teoría de Oparin-Haldane, fue la gota de coacervado, que consiste en moléculas peptídicas, la que se convirtió en la base para el nacimiento de los seres vivos. Esto está fuera de toda duda, porque el análisis de la composición interna de cualquier representante de la biomasa muestra que estas sustancias se encuentran en todo: plantas, animales, microorganismos, hongos, virus. Además, son muy diversos y de naturaleza macromolecular.

Estas estructuras tienen cuatro nombres, todos son sinónimos:

• proteínas;
• proteínas;
• polipéptidos;
• péptidos.

Moléculas de proteína

Su número es verdaderamente incalculable. Además, todas las moléculas de proteína se pueden dividir en dos grandes grupos:

• simple: consta únicamente de secuencias de aminoácidos conectadas por enlaces peptídicos;
• complejo: la estructura y la estructura de la proteína se caracterizan por grupos protolíticos (prótesis) adicionales, también llamados cofactores.

Al mismo tiempo, las moléculas complejas también tienen su propia clasificación.

Gradación de péptidos complejos

1. Las glicoproteínas son compuestos estrechamente relacionados de proteínas y carbohidratos. en la estructura de la moléculalos grupos protésicos de mucopolisacáridos están entrelazados.
2. Las lipoproteínas son un compuesto complejo de proteínas y lípidos.
3. Metaloproteínas: los iones metálicos (hierro, manganeso, cobre y otros) actúan como un grupo protésico.
4. Nucleoproteínas: la conexión de proteínas y ácidos nucleicos (ADN, ARN).
5. Fosfoproteínas: la conformación de una proteína y un residuo de ácido ortofosfórico.
6. Cromoproteínas: muy similares a las metaloproteínas, sin embargo, el elemento que forma parte del grupo protésico es un complejo de color completo (rojo: hemoglobina, verde: clorofila, etc.).

Cada grupo considerado tiene diferente estructura y propiedades de proteínas. Las funciones que realizan también varían según el tipo de molécula.

Estructura química de las proteínas

Desde este punto de vista, las proteínas son una cadena larga y masiva de residuos de aminoácidos interconectados por enlaces específicos llamados enlaces peptídicos. De las estructuras laterales de los ácidos salen ramas - radicales. Esta estructura de la molécula fue descubierta por E. Fischer a principios del siglo XXI.

Más tarde, las proteínas, la estructura y las funciones de las proteínas se estudiaron con más detalle. Quedó claro que solo hay 20 aminoácidos que forman la estructura del péptido, pero se pueden combinar de varias maneras. De ahí la diversidad de estructuras polipeptídicas. Además, en el proceso de la vida y el desempeño de sus funciones, las proteínas pueden sufrir una serie de transformaciones químicas. Como resultado, cambian la estructura, y un completamente nuevotipo de conexión.

Para romper el enlace peptídico, es decir, para romper la proteína, la estructura de las cadenas, es necesario elegir condiciones muy duras (acción de altas temperaturas, ácidos o álcalis, un catalizador). Esto se debe a la alta fuerza de los enlaces covalentes en la molécula, concretamente en el grupo peptídico.

La detección de la estructura de la proteína en el laboratorio se lleva a cabo mediante la reacción de Biuret: exposición del polipéptido a hidróxido de cobre (II) recién precipitado. El complejo del grupo peptídico y el ion de cobre da un color púrpura brillante.

Hay cuatro organizaciones estructurales principales, cada una de las cuales tiene sus propias características estructurales de las proteínas.

Niveles de organización: estructura primaria

Como se mencionó anteriormente, un péptido es una secuencia de residuos de aminoácidos con o sin inclusiones, coenzimas. Entonces, el nombre principal es tal estructura de la molécula, que es natural, natural, es verdaderamente aminoácidos conectados por enlaces peptídicos, y nada más. Es decir, un polipéptido de estructura lineal. Al mismo tiempo, las características estructurales de las proteínas de tal plan son que tal combinación de ácidos es decisiva para el desempeño de las funciones de una molécula de proteína. Debido a la presencia de estas características, es posible no solo identificar el péptido, sino también predecir las propiedades y el papel de un completamente nuevo, aún no descubierto. Ejemplos de péptidos con una estructura primaria natural son la insulina, la pepsina, la quimotripsina y otros.

Conformación secundaria

La estructura y las propiedades de las proteínas de esta categoría están cambiando un poco. Dicha estructura puede formarse inicialmente a partir de la naturaleza o cuando se expone a hidrólisis dura primaria, temperatura u otras condiciones.

Esta conformación tiene tres variedades:

1. Bobinas estereorregulares regulares y suaves construidas a partir de residuos de aminoácidos que giran alrededor del eje principal de la conexión. Se mantienen unidos únicamente por enlaces de hidrógeno que se producen entre el oxígeno de un grupo peptídico y el hidrógeno de otro. Además, la estructura se considera correcta debido al hecho de que los giros se repiten uniformemente cada 4 enlaces. Tal estructura puede ser para zurdos o para diestros. Pero en la mayoría de las proteínas conocidas predomina el isómero dextrorrotatorio. Estas conformaciones se denominan estructuras alfa.
2. La composición y la estructura de las proteínas del siguiente tipo difieren de las anteriores en que los enlaces de hidrógeno no se forman entre residuos que se encuentran uno al lado del otro en un lado de la molécula, sino entre los que están significativamente alejados y a una distancia suficientemente gran distancia Por esta razón, toda la estructura toma la forma de varias cadenas polipeptídicas serpenteantes onduladas. Hay una característica que debe exhibir una proteína. La estructura de los aminoácidos en las ramas debe ser lo más corta posible, como la glicina o la alanina, por ejemplo. Este tipo de conformación secundaria se denomina láminas beta por su capacidad de unirse para formar una estructura común.
3. La biología se refiere al tercer tipo de estructura proteica comofragmentos complejos, dispersos y desordenados que no tienen estereorregularidad y son capaces de cambiar la estructura bajo la influencia de condiciones externas.

No se han identificado ejemplos de proteínas naturales.

Educación terciaria

Esta es una conformación bastante compleja llamada "glóbulo". ¿Qué es tal proteína? Su estructura se basa en la estructura secundaria, pero se añaden nuevos tipos de interacciones entre los átomos de los agrupamientos, y toda la molécula parece plegarse, centrándose así en el hecho de que los grupos hidrófilos se dirigen al interior del glóbulo, y los grupos hidrófobos. se dirigen hacia afuera.

Esto explica la carga de la molécula de proteína en soluciones coloidales de agua. ¿Qué tipos de interacciones existen?

1. Enlaces de hidrógeno: permanecen sin cambios entre las mismas partes que en la estructura secundaria.
2. Interacciones hidrofóbicas (hidrofílicas): ocurren cuando un polipéptido se disuelve en agua.
3. Atracción iónica: se forma entre grupos de residuos de aminoácidos con carga opuesta (radicales).
4. Interacciones covalentes - capaces de formarse entre sitios ácidos específicos - moléculas de cisteína, o mejor dicho, sus colas.

Así, la composición y estructura de las proteínas con una estructura terciaria pueden describirse como cadenas polipeptídicas plegadas en glóbulos, manteniendo y estabilizando su conformación debido a varios tipos de interacciones químicas. Ejemplos de tales péptidos:fosfoglicerato kenasa, ARNt, alfa-queratina, fibroína de seda y otros.

Estructura cuaternaria

Este es uno de los glóbulos más complejos que forman las proteínas. La estructura y funciones de las proteínas de este tipo son muy versátiles y específicas.

¿Qué es esta conformación? Estas son varias (en algunos casos docenas) cadenas polipeptídicas grandes y pequeñas que se forman independientemente unas de otras. Pero luego, debido a las mismas interacciones que consideramos para la estructura terciaria, todos estos péptidos se retuercen y entrelazan entre sí. De esta manera, se obtienen glóbulos conformacionales complejos, que pueden contener átomos metálicos, grupos lipídicos y grupos carbohidrato. Ejemplos de tales proteínas: ADN polimerasa, cubierta de proteína del virus del tabaco, hemoglobina y otras.

Todas las estructuras peptídicas que hemos considerado tienen sus propios métodos de identificación en el laboratorio, basados en las posibilidades modernas del uso de cromatografía, centrifugación, microscopía electrónica y óptica y altas tecnologías informáticas.

Funciones realizadas

La estructura y la función de las proteínas están estrechamente relacionadas entre sí. Es decir, cada péptido juega un papel determinado, único y específico. También están aquellos que pueden realizar varias operaciones importantes en una célula viva a la vez. Sin embargo, es posible expresar de forma generalizada las principales funciones de las moléculas proteicas en los organismos de los seres vivos:

1. Apoyo al movimiento. Organismos unicelulares, ya sean orgánulos o algunostipos de células son capaces de movimiento, contracción, desplazamiento. Este lo proporcionan proteínas que forman parte de la estructura de su aparato motor: cilios, flagelos, membrana citoplasmática. Si hablamos de células que no pueden moverse, entonces las proteínas pueden contribuir a su contracción (miosina muscular).
2. Función nutritiva o de reserva. Es la acumulación de moléculas de proteína en los huevos, embriones y semillas de las plantas para reponer aún más los nutrientes que f altan. Cuando se escinden, los péptidos dan aminoácidos y sustancias biológicamente activas que son necesarias para el desarrollo normal de los organismos vivos.
3. Función de energía. Además de los carbohidratos, las proteínas también pueden dar fuerza al cuerpo. Con la descomposición de 1 g del péptido, se liberan 17,6 kJ de energía útil en forma de trifosfato de adenosina (ATP), que se gasta en procesos vitales.
4. Señal y función reguladora. Consiste en la implementación de un control cuidadoso sobre los procesos en curso y la transmisión de señales de las células a los tejidos, de estos a los órganos, de estos últimos a los sistemas, etc. Un ejemplo típico es la insulina, que fija estrictamente la cantidad de glucosa en la sangre.
5. Función de receptor. Se lleva a cabo cambiando la conformación del péptido en un lado de la membrana e involucrando el otro extremo en la reestructuración. Al mismo tiempo, se transmite la señal y la información necesaria. En la mayoría de los casos, estas proteínas se incorporan a las membranas citoplasmáticas de las células y ejercen un control estricto sobre todas las sustancias que pasan a través de ellas. También notifique sobrecambios químicos y físicos en el medio ambiente.
6. Función de transporte de los péptidos. Se lleva a cabo por proteínas de canal y proteínas transportadoras. Su papel es obvio: transportar las moléculas necesarias a lugares con una concentración baja desde partes con una alta. Un ejemplo típico es el transporte de oxígeno y dióxido de carbono a través de órganos y tejidos por la proteína hemoglobina. También realizan la entrega de compuestos de bajo peso molecular a través de la membrana celular en su interior.
7. Función estructural. Uno de los más importantes de los que realiza la proteína. La estructura de todas las células, sus orgánulos, la proporcionan precisamente los péptidos. Ellos, como un marco, establecen la forma y la estructura. Además, lo soportan y lo modifican si es necesario. Por lo tanto, para el crecimiento y desarrollo, todos los organismos vivos necesitan proteínas en la dieta. Estos péptidos incluyen elastina, tubulina, colágeno, actina, queratina y otros.
8. Función catalítica. Las enzimas lo hacen. Numerosos y variados, aceleran todas las reacciones químicas y bioquímicas del organismo. Sin su participación, una manzana ordinaria en el estómago podría digerirse en solo dos días, con una alta probabilidad de pudrirse. Bajo la acción de catalasa, peroxidasa y otras enzimas, este proceso dura dos horas. En general, es gracias a este papel de las proteínas que se lleva a cabo el anabolismo y el catabolismo, es decir, el metabolismo plástico y energético.

Función protectora

Hay varios tipos de amenazas de las que las proteínas están diseñadas para proteger al cuerpo.

Primero, químicaataque de reactivos traumáticos, gases, moléculas, sustancias de diverso espectro de acción. Los péptidos pueden entrar en interacción química con ellos, convirtiéndolos en una forma inofensiva o simplemente neutralizándolos.

En segundo lugar, la amenaza física de las heridas: si la proteína fibrinógeno no se transforma en fibrina a tiempo en el lugar de la lesión, la sangre no se coagulará, lo que significa que no se producirá un bloqueo. Entonces, por el contrario, necesitará el péptido de plasmina, que es capaz de disolver el coágulo y restaurar la permeabilidad del vaso.

Tercero, la amenaza a la inmunidad. La estructura y el significado de las proteínas que forman las defensas inmunitarias son extremadamente importantes. Los anticuerpos, las inmunoglobulinas y los interferones son elementos importantes y significativos del sistema linfático e inmunológico humano. Cualquier partícula extraña, molécula dañina, parte muerta de la célula o toda la estructura se somete a una investigación inmediata por parte del compuesto peptídico. Es por eso que una persona puede protegerse diariamente de forma independiente, sin la ayuda de medicamentos, de infecciones y virus simples.

Propiedades físicas

La estructura de una proteína celular es muy específica y depende de la función que realiza. Pero las propiedades físicas de todos los péptidos son similares y se reducen a las siguientes características.

1. El peso de una molécula es de hasta 1.000.000 D altons.
2. Los sistemas coloidales se forman en una solución acuosa. Allí, la estructura adquiere una carga que puede variar según la acidez del ambiente.
3. Cuando se exponen a condiciones adversas (irradiación, ácido o álcali, temperatura, etc.), pueden moverse a otros niveles de conformaciones, es decirdesnaturalizar. Este proceso es irreversible en el 90% de los casos. Sin embargo, también hay un cambio inverso: renaturalización.

Estas son las principales propiedades de las características físicas de los péptidos.