Nuestro artículo estará dedicado al estudio de las propiedades de las sustancias que son la base del fenómeno de la vida en la Tierra. Las moléculas de proteína están presentes en formas no celulares: los virus forman parte del citoplasma y los orgánulos de las células procariotas y nucleares. Junto con los ácidos nucleicos, forman la sustancia de la herencia: la cromatina y forman los componentes principales del núcleo: los cromosomas. Señalización, construcción, catalizador, protección, energía: esta es una lista de funciones biológicas que realizan las proteínas. Las propiedades fisicoquímicas de las proteínas son su capacidad para disolverse, precipitarse y salificarse. Además, son capaces de desnaturalizarse y son, por su naturaleza química, compuestos anfóteros. Exploremos más a fondo estas propiedades de las proteínas.
Tipos de monómeros de proteínas
20 tipos de α-aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Además del radical hidrocarbonado, contienen NH2- grupo amino y COOH-grupo carboxilo. Los grupos funcionales determinan las propiedades ácidas y básicas de los monómeros de proteínas. Por lo tanto, en química orgánica, los compuestos de esta clase se denominan sustancias anfóteras. Los iones de hidrógeno del grupo carboxilo dentro de la molécula pueden separarse y unirse a grupos amino. El resultado es una sal interna. Si varios grupos carboxilo están presentes en la molécula, entonces el compuesto será ácido, como el ácido glutámico o aspártico. Si predominan los grupos amino, los aminoácidos son básicos (histidina, lisina, arginina). Con igual número de grupos funcionales, la solución peptídica tiene una reacción neutra. Se ha establecido que la presencia de los tres tipos de aminoácidos afecta las características que tendrán las proteínas. Las propiedades fisicoquímicas de las proteínas: solubilidad, pH, carga de macromoléculas, están determinadas por la proporción de aminoácidos ácidos y básicos.
Qué factores afectan la solubilidad de los péptidos
Veamos todos los criterios necesarios de los que dependen los procesos de hidratación o solvatación de macromoléculas proteicas. Estos son: configuración espacial y peso molecular, determinados por el número de residuos de aminoácidos. También tiene en cuenta la proporción de partes polares y no polares: radicales ubicados en la superficie de la proteína en la estructura terciaria y la carga total de la macromolécula polipeptídica. Todas las propiedades anteriores afectan directamente la solubilidad de la proteína. Echémosle un vistazo más de cerca.
Los glóbulos y su capacidad de hidratación
Si la estructura externa del péptido tiene una forma esférica, entonces se acostumbra hablar de su estructura globular. Está estabilizado por enlaces de hidrógeno e hidrófobos, así como por las fuerzas de atracción electrostática de partes de la macromolécula con carga opuesta. Por ejemplo, la hemoglobina, que transporta las moléculas de oxígeno a través de la sangre, en su forma cuaternaria consta de cuatro fragmentos de mioglobina, unidos por hemo. Las proteínas de la sangre, como las albúminas, las globulinas α y ϒ, interactúan fácilmente con las sustancias del plasma sanguíneo. La insulina es otro péptido globular que regula los niveles de glucosa en sangre en mamíferos y humanos. Las partes hidrofóbicas de tales complejos peptídicos están ubicadas en el medio de la estructura compacta, mientras que las partes hidrofílicas están ubicadas en su superficie. Esto les proporciona la conservación de las propiedades nativas en el medio líquido del cuerpo y las combina en un grupo de proteínas solubles en agua. La excepción son las proteínas globulares que forman la estructura de mosaico de las membranas de las células humanas y animales. Están asociados a glicolípidos y son insolubles en el líquido intercelular, lo que asegura su función de barrera en la célula.
Péptidos fibrilares
El colágeno y la elastina, que forman parte de la dermis y determinan su firmeza y elasticidad, tienen una estructura filamentosa. Son capaces de estirarse, cambiando su configuración espacial. La fibroína es una proteína de seda natural producida por las larvas del gusano de seda. Contiene fibras estructurales cortas, que consisten en aminoácidos con una masa y una longitud molecular pequeñas. Estos son, en primer lugar, serina, alanina y glicina. SuLas cadenas polipeptídicas están orientadas en el espacio en direcciones verticales y horizontales. La sustancia pertenece a los polipéptidos estructurales y tiene forma de capas. A diferencia de los polipéptidos globulares, la solubilidad de una proteína formada por fibrillas es muy baja, ya que los radicales hidrófobos de sus aminoácidos se encuentran en la superficie de la macromolécula y repelen las partículas polares del disolvente.
Queratinas y características de su estructura
Considerando el grupo de proteínas estructurales de forma fibrilar, como la fibroína y el colágeno, es necesario detenerse en un grupo más de péptidos ampliamente distribuidos en la naturaleza: las queratinas. Sirven como base para partes del cuerpo humano y animal como el pelo, las uñas, las plumas, la lana, las pezuñas y las garras. ¿Qué es la queratina en términos de su estructura bioquímica? Se ha establecido que hay dos tipos de péptidos. El primero tiene la forma de una estructura secundaria en espiral (α-queratina) y es la base del cabello. El otro está representado por fibrillas en capas más rígidas: esta es la β-queratina. Se puede encontrar en las partes duras del cuerpo de los animales: pezuñas, picos de aves, escamas de reptiles, garras de mamíferos depredadores y aves. ¿Qué es la queratina, en base al hecho de que sus aminoácidos, como la valina, la fenilalanina, la isoleucina, contienen una gran cantidad de radicales hidrofóbicos? Es una proteína insoluble en agua y otros disolventes polares que realiza funciones protectoras y estructurales.
Efecto del pH del medio sobre la carga del polímero proteico
Antes mencionamos que los grupos funcionales de las proteínasmonómeros - aminoácidos, determinan sus propiedades. Ahora añadimos que la carga del polímero también depende de ellos. Los radicales iónicos (grupos carboxilo de los ácidos glutámico y aspártico y grupos amino de la arginina y la histidina) afectan la carga general del polímero. También se comportan de manera diferente en soluciones ácidas, neutras o alcalinas. La solubilidad de la proteína también depende de estos factores. Entonces, a un pH de <7, la solución contiene una concentración excesiva de protones de hidrógeno, que inhiben la descomposición del carboxilo, por lo que aumenta la carga positiva total de la molécula de proteína.
La acumulación de cationes en la proteína también aumenta en el caso de un medio de solución neutro y con exceso de monómeros de arginina, histidina y lisina. En un ambiente alcalino, la carga negativa de la molécula polipeptídica aumenta, ya que el exceso de iones de hidrógeno se gasta en la formación de moléculas de agua mediante la unión de grupos hidroxilo.
Factores que determinan la solubilidad de las proteínas
Imaginemos una situación en la que el número de cargas positivas y negativas en una hélice de proteína es el mismo. El pH del medio en este caso se llama punto isoeléctrico. La carga total de la propia macromolécula peptídica se vuelve cero, y su solubilidad en agua u otro disolvente polar será mínima. Las disposiciones de la teoría de la disociación electrolítica establecen que la solubilidad de una sustancia en un disolvente polar formado por dipolos será mayor cuanto más polarizadas estén las partículas del compuesto disuelto. También explican los factores que determinan la solubilidad.proteínas: su punto isoeléctrico y la dependencia de la hidratación o solvatación del péptido de la carga total de su macromolécula. La mayoría de los polímeros de esta clase contienen un exceso de grupos -COO- y tienen propiedades ligeramente ácidas. Una excepción serán las proteínas de membrana y los péptidos mencionados anteriormente que forman parte de la sustancia nuclear de la herencia: la cromatina. Estos últimos se llaman histonas y tienen propiedades básicas pronunciadas debido a la presencia de una gran cantidad de grupos amino en la cadena del polímero.
Comportamiento de las proteínas en un campo eléctrico
Para fines prácticos, a menudo es necesario separar, por ejemplo, las proteínas de la sangre en fracciones o macromoléculas individuales. Para hacer esto, puede usar la capacidad de las moléculas de polímero cargadas para moverse a cierta velocidad hacia los electrodos en un campo eléctrico. Se coloca una solución que contiene péptidos de diferente masa y carga sobre un soporte: papel o un gel especial. Al pasar impulsos eléctricos, por ejemplo, a través de una porción de plasma sanguíneo, se obtienen hasta 18 fracciones de proteínas individuales. Entre ellos: todos los tipos de globulinas, así como la proteína albúmina, que no solo es el componente más importante (representa hasta el 60% de la masa de péptidos del plasma sanguíneo), sino que también juega un papel central en los procesos de ósmosis. y circulación sanguínea.
Cómo afecta la concentración de sal a la solubilidad de las proteínas
La capacidad de los péptidos para formar no solo geles, espumas y emulsiones, sino también soluciones es una propiedad importante que refleja sus características fisicoquímicas. Por ejemplo, previamente estudiadolas albúminas que se encuentran en el endospermo de las semillas de cereales, la leche y el suero sanguíneo forman rápidamente soluciones acuosas con una concentración de sales neutras, como el cloruro de sodio, en el rango de 3 a 10 por ciento. Usando el ejemplo de las mismas albúminas, se puede averiguar la dependencia de la solubilidad de la proteína en la concentración de sal. Se disuelven bien en una solución insaturada de sulfato de amonio, y en una solución sobresaturada precipitan reversiblemente y, con una mayor disminución de la concentración de sal mediante la adición de una porción de agua, restauran su capa de hidratación.
Salando
Las reacciones químicas descritas anteriormente de péptidos con soluciones de sales formadas por ácidos fuertes y álcalis se denominan salado. Se basa en el mecanismo de interacción de los grupos funcionales cargados de la proteína con iones de sal: cationes metálicos y aniones de residuos ácidos. Termina con una pérdida de carga en la molécula peptídica, una disminución de su capa de agua y la adhesión de partículas de proteína. Como resultado, se precipitan, de lo que hablaremos más adelante.
Precipitación y desnaturalización
La acetona y el alcohol etílico destruyen la capa de agua que rodea a la proteína en la estructura terciaria. Sin embargo, esto no va acompañado de la neutralización de la carga total sobre el mismo. Este proceso se llama precipitación, la solubilidad de la proteína se reduce drásticamente, pero no termina con la desnaturalización.
Las moléculas peptídicas en su estado nativo son muy sensibles a muchos parámetros ambientales, por ejemplo, atemperatura y concentración de compuestos químicos: sales, ácidos o álcalis. El fortalecimiento de la acción de ambos factores en el punto isoeléctrico conduce a la destrucción completa de los enlaces intramoleculares estabilizadores (puentes disulfuro, enlaces peptídicos), covalentes y de hidrógeno en el polipéptido. En tales condiciones, los péptidos globulares se desnaturalizan con especial rapidez y pierden por completo sus propiedades fisicoquímicas y biológicas.
