Una de las definiciones de vida es la siguiente: "La vida es una forma de existencia de los cuerpos proteicos". En nuestro planeta, sin excepción, todos los organismos contienen sustancias orgánicas como las proteínas. Este artículo describirá proteínas simples y complejas, identificará las diferencias en la estructura molecular y también considerará sus funciones en la célula.
Qué son las proteínas
Desde el punto de vista de la bioquímica, estos son polímeros orgánicos de alto peso molecular, cuyos monómeros son 20 tipos de aminoácidos diferentes. Están interconectados por enlaces químicos covalentes, también llamados enlaces peptídicos. Dado que los monómeros de proteínas son compuestos anfóteros, contienen tanto un grupo amino como un grupo funcional carboxilo. Entre ellos se produce un enlace químico CO-NH.
Si un polipéptido consta de residuos de aminoácidos, forma una proteína simple. Las moléculas de polímero que además contienen iones metálicos, vitaminas, nucleótidos, carbohidratos son proteínas complejas. Luego, nosotrosconsidere la estructura espacial de los polipéptidos.
Niveles de organización de las moléculas de proteínas
Vienen en cuatro configuraciones diferentes. La primera estructura es lineal, es la más simple y tiene la forma de una cadena polipeptídica; durante su espiralización se forman enlaces de hidrógeno adicionales. Estabilizan la hélice, que se denomina estructura secundaria. El nivel terciario de organización tiene proteínas simples y complejas, la mayoría de las células vegetales y animales. La última configuración, la cuaternaria, surge de la interacción de varias moléculas de estructura nativa, unidas por coenzimas, esta es la estructura de proteínas complejas que realizan diversas funciones en el organismo.
Diversidad de proteínas simples
Este grupo de polipéptidos no es numeroso. Sus moléculas consisten únicamente en residuos de aminoácidos. Las proteínas incluyen, por ejemplo, histonas y globulinas. Los primeros se presentan en la estructura del núcleo y se combinan con moléculas de ADN. El segundo grupo, las globulinas, se consideran los componentes principales del plasma sanguíneo. Una proteína como la gamma globulina realiza funciones de protección inmunológica y es un anticuerpo. Estos compuestos pueden formar complejos que incluyen proteínas y carbohidratos complejos. Las proteínas fibrilares simples como el colágeno y la elastina forman parte del tejido conjuntivo, cartílago, tendones y piel. Sus principales funciones son la construcción y el apoyo.
La proteína tubulina forma parte de los microtúbulos, que son componentes de los cilios y flagelos de organismos unicelulares como los ciliados, la euglena y los flagelados parásitos. La misma proteína se encuentra en organismos multicelulares (flagelos de esperma, cilios de huevo, epitelio ciliado del intestino delgado).
La proteína albúmina realiza una función de almacenamiento (por ejemplo, la clara de huevo). En el endospermo de las semillas de las plantas de cereales - centeno, arroz, trigo - se acumulan moléculas de proteína. Se llaman inclusiones celulares. Estas sustancias son utilizadas por el germen de la semilla al comienzo de su desarrollo. Además, el alto contenido de proteína en los granos de trigo es un indicador muy importante de la calidad de la harina. El pan horneado con harina rica en gluten tiene un alto sabor y es más saludable. El gluten está contenido en las llamadas variedades de trigo duro. El plasma sanguíneo de los peces de aguas profundas contiene proteínas que evitan que mueran de frío. Tienen propiedades anticongelantes, previniendo la muerte del cuerpo a bajas temperaturas del agua. Por otro lado, la pared celular de las bacterias termófilas que viven en los manantiales geotérmicos contiene proteínas que pueden conservar su configuración natural (estructura terciaria o cuaternaria) y no desnaturalizarse en el rango de temperatura de +50 a + 90 °С.
Proteidos
Son proteínas complejas, que se caracterizan por una gran diversidad debido a las diferentes funciones que realizan. Como se señaló anteriormente, este grupo de polipéptidos, además de la parte proteica, contiene un grupo protésico. Bajo la influencia de varios factores, como altas temperaturas, sales de metales pesados, álcalis y ácidos concentrados, las proteínas complejas pueden cambiar suforma espacial, simplificándola. Este fenómeno se llama desnaturalización. La estructura de las proteínas complejas se rompe, los enlaces de hidrógeno se rompen y las moléculas pierden sus propiedades y funciones. Por regla general, la desnaturalización es irreversible. Pero para algunos polipéptidos que realizan funciones catalíticas, motoras y de señalización, es posible la renaturalización: restauración de la estructura natural de la proteína.
Si la acción del factor desestabilizador dura mucho tiempo, la molécula de proteína se destruye por completo. Esto conduce a la escisión de los enlaces peptídicos de la estructura primaria. Ya no es posible restaurar la proteína y sus funciones. Este fenómeno se llama destrucción. Un ejemplo es la ebullición de los huevos de gallina: la proteína líquida, la albúmina, que se encuentra en la estructura terciaria, se destruye por completo.
Biosíntesis de proteínas
Recordemos una vez más que la composición de los polipéptidos de los organismos vivos incluye 20 aminoácidos, entre los cuales se encuentran los esenciales. Estos son lisina, metionina, fenilalanina, etc. Ingresan al torrente sanguíneo desde el intestino delgado después de la descomposición de los productos proteicos en él. Para sintetizar aminoácidos no esenciales (alanina, prolina, serina), los hongos y los animales utilizan compuestos que contienen nitrógeno. Las plantas, al ser autótrofas, forman de forma independiente todos los monómeros compuestos necesarios, que representan proteínas complejas. Para ello utilizan nitratos, amoníaco o nitrógeno libre en sus reacciones de asimilación. En los microorganismos, algunas especies se autoabastecen de un conjunto completo de aminoácidos, mientras que en otras solo se sintetizan algunos monómeros. EtapasLa biosíntesis de proteínas se produce en las células de todos los organismos vivos. La transcripción ocurre en el núcleo y la traducción ocurre en el citoplasma de la célula.
La primera etapa: la síntesis del precursor de ARNm ocurre con la participación de la enzima ARN polimerasa. Rompe los enlaces de hidrógeno entre las hebras de ADN, y en una de ellas, según el principio de complementariedad, ensambla una molécula de pre-ARNm. Se rebana, es decir, madura y luego sale del núcleo hacia el citoplasma, formando una matriz de ácido ribonucleico.
Para la implementación de la segunda etapa, es necesario tener orgánulos especiales - ribosomas, así como moléculas de ácidos ribonucleicos informativos y de transporte. Otra condición importante es la presencia de moléculas de ATP, ya que las reacciones de intercambio plástico, que incluyen la biosíntesis de proteínas, ocurren con la absorción de energía.
Enzimas, su estructura y funciones
Este es un gran grupo de proteínas (alrededor de 2000) que actúan como sustancias que afectan la velocidad de las reacciones bioquímicas en las células. Pueden ser simples (trepsina, pepsina) o complejos. Las proteínas complejas consisten en una coenzima y una apoenzima. La especificidad de la propia proteína con respecto a los compuestos sobre los que actúa determina la coenzima, y la actividad de las proteínas sólo se observa cuando el componente proteico está asociado a la apoenzima. La actividad catalítica de una enzima no depende de la molécula entera, sino únicamente del sitio activo. Su estructura corresponde a la estructura química de la sustancia catalizada según el principio"key-lock", por lo que la acción de las enzimas es estrictamente específica. Las funciones de las proteínas complejas son tanto la participación en los procesos metabólicos como su uso como aceptores.
Clases de proteínas complejas
Fueron desarrollados por bioquímicos en base a 3 criterios: propiedades físicas y químicas, características funcionales y características estructurales específicas de las proteínas. El primer grupo incluye polipéptidos que difieren en propiedades electroquímicas. Se dividen en básicos, neutros y ácidos. En relación con el agua, las proteínas pueden ser hidrofílicas, anfifílicas e hidrofóbicas. El segundo grupo incluye enzimas, que consideramos anteriormente. El tercer grupo incluye polipéptidos que difieren en la composición química de los grupos protésicos (estos son cromoproteínas, nucleoproteínas, metaloproteínas).
Consideremos las propiedades de las proteínas complejas con más detalle. Por ejemplo, una proteína ácida que forma parte de los ribosomas contiene 120 aminoácidos y es universal. Se encuentra en los orgánulos sintetizadores de proteínas de las células procariotas y eucariotas. Otro representante de este grupo, la proteína S-100, consta de dos cadenas unidas por un ion de calcio. Es parte de las neuronas y la neuroglía, el tejido de soporte del sistema nervioso. Una propiedad común a todas las proteínas ácidas es un alto contenido en ácidos carboxílicos dibásicos: glutámico y aspártico. Las proteínas alcalinas incluyen histonas, proteínas que forman parte de los ácidos nucleicos del ADN y el ARN. Una característica de su composición química es una gran cantidad de lisina y arginina. Las histonas, junto con la cromatina del núcleo, forman los cromosomas, las estructuras más importantes de la herencia celular. Estas proteínas están involucradas en los procesos de transcripción y traducción. Las proteínas anfifílicas están ampliamente presentes en las membranas celulares, formando una bicapa de lipoproteínas. Por lo tanto, después de haber estudiado los grupos de proteínas complejas considerados anteriormente, nos convencimos de que sus propiedades fisicoquímicas están determinadas por la estructura del componente proteico y los grupos protésicos.
Algunas proteínas complejas de la membrana celular pueden reconocer y responder a diversos compuestos químicos, como los antígenos. Esta es una función de señalización de las proteínas, es muy importante para los procesos de absorción selectiva de sustancias provenientes del ambiente externo y para su protección.
Glicoproteínas y proteoglicanos
Son proteínas complejas que se diferencian entre sí en la composición bioquímica de los grupos protésicos. Si los enlaces químicos entre el componente de proteína y la parte de carbohidrato son covalentes-glucosídicos, tales sustancias se denominan glicoproteínas. Su apoenzima está representada por moléculas de mono y oligosacáridos, ejemplos de tales proteínas son la protrombina, el fibrinógeno (proteínas involucradas en la coagulación de la sangre). Las hormonas cortico y gonadotrópicas, los interferones, las enzimas de membrana también son glicoproteínas. En las moléculas de proteoglicano, la parte de la proteína es solo del 5%, el resto cae en el grupo protésico (heteropolisacárido). Ambas partes están conectadas por un enlace glucosídico de los grupos OH-treonina y arginina y los grupos NH₂-glutamina y lisina. Las moléculas de proteoglicano juegan un papel muy importante en el metabolismo de agua y sal de la célula. Abajopresenta una tabla de proteínas complejas estudiadas por nosotros.
| Glicoproteínas | Proteoglicanos |
| Componentes estructurales de grupos protésicos | |
| 1. Monosacáridos (glucosa, galactosa, manosa) | 1. Ácido hialurónico |
| 2. Oligosacáridos (m altosa, lactosa, sacarosa) | 2. Ácido condroítico. |
| 3. Derivados amino acetilados de monosacáridos | 3. Heparina |
| 4. Desoxisacáridos | |
| 5. Ácidos neurámico y siálico | |
Metaloproteínas
Estas sustancias contienen iones de uno o más metales en sus moléculas. Considere ejemplos de proteínas complejas que pertenecen al grupo anterior. Estas son principalmente enzimas como la citocromo oxidasa. Se encuentra en las crestas de las mitocondrias y activa la síntesis de ATP. La ferrina y la transferrina son proteínas que contienen iones de hierro. El primero los deposita en las células y el segundo es una proteína de transporte en la sangre. Otra metaloproteína es la alfa-amelasa, contiene iones de calcio, forma parte de la saliva y el jugo pancreático y participa en la descomposición del almidón. La hemoglobina es tanto una metaloproteína como una cromoproteína. Realiza las funciones de una proteína de transporte, transportando oxígeno. Como resultado, se forma el compuesto oxihemoglobina. Cuando se inhala monóxido de carbono, también llamado monóxido de carbono, sus moléculas forman un compuesto muy estable con la hemoglobina de los eritrocitos. Se propaga rápidamente a través de órganos y tejidos, causando envenenamiento.células. Como resultado, con la inhalación prolongada de monóxido de carbono, se produce la muerte por asfixia. La hemoglobina también transfiere parcialmente el dióxido de carbono formado en los procesos de catabolismo. Con el flujo de sangre, el dióxido de carbono ingresa a los pulmones y los riñones, y desde ellos, al entorno externo. En algunos crustáceos y moluscos, la hemocianina es la proteína transportadora de oxígeno. En lugar de hierro, contiene iones de cobre, por lo que la sangre de los animales no es roja, sino azul.
Funciones de la clorofila
Como mencionamos anteriormente, las proteínas complejas pueden formar complejos con pigmentos, sustancias orgánicas coloreadas. Su color depende de grupos cromoformes que absorben selectivamente ciertos espectros de luz solar. En las células vegetales hay plástidos verdes, cloroplastos que contienen el pigmento clorofila. Se compone de átomos de magnesio y el fitol alcohol polihídrico. Están asociados con moléculas de proteína, y los cloroplastos mismos contienen tilacoides (placas) o membranas conectadas en pilas: grana. Contienen pigmentos fotosintéticos (clorofilas) y carotenoides adicionales. Aquí están todas las enzimas utilizadas en las reacciones fotosintéticas. Así, las cromoproteínas, entre las que se encuentra la clorofila, realizan las funciones más importantes del metabolismo, es decir, en las reacciones de asimilación y disimilación.
Proteínas virales
Los mantienen representantes de formas de vida no celulares que forman parte del Reino Vira. Los virus no tienen su propio aparato de síntesis de proteínas. Los ácidos nucleicos, ADN o ARN, pueden provocar la síntesispropias partículas por la propia célula infectada con el virus. Los virus simples consisten solo en moléculas de proteína ensambladas de manera compacta en estructuras helicoidales o poliédricas, como el virus del mosaico del tabaco. Los virus complejos tienen una membrana adicional que forma parte de la membrana plasmática de la célula huésped. Puede incluir glicoproteínas (virus de la hepatitis B, virus de la viruela). La función principal de las glicoproteínas es el reconocimiento de receptores específicos en la membrana de la célula huésped. Las envolturas virales adicionales también incluyen proteínas enzimáticas que aseguran la replicación del ADN o la transcripción del ARN. Con base en lo anterior, se puede sacar la siguiente conclusión: las proteínas de la envoltura de las partículas virales tienen una estructura específica que depende de las proteínas de la membrana de la célula huésped.
En este artículo, hemos caracterizado proteínas complejas, estudiado su estructura y funciones en las células de varios organismos vivos.
