El tipo de enlace amida que ocurre durante la formación de proteínas peptídicas después de las interacciones de dos aminoácidos, esta es la respuesta a la pregunta de qué es un enlace peptídico.
De un par de aminoácidos, surge un dipéptido, es decir, una cadena de estos aminoácidos, más una molécula de agua. Según el mismo sistema, se generan cadenas más largas a partir de aminoácidos en los ribosomas, es decir, polipéptidos y proteínas.
Propiedades de la cadena
Varios aminoácidos, que son una especie de "material de construcción" para las proteínas, tienen un radical R.
Como cualquier amida, el enlace peptídico de la proteína de la cadena C-N, mediante la interacción de estructuras canónicas entre el carbono del carbonilo y el átomo de nitrógeno, suele tener la doble propiedad. Esto generalmente encuentra expresión en la reducción de su longitud a 1,33 angstroms.
Todo esto lleva a las siguientes conclusiones:
- C, H, O y N - 4 átomos conectados, más 2 carbonos a están ubicados en el mismo plano. Grupos R de aminoácidos ylos hidrógenos de carbono a ya están fuera de esta zona.
- H y O en el enlace peptídico de los aminoácidos y los carbonos a del par de aminoácidos están orientados en trans, aunque el isómero trans es más estable. En los L-aminoácidos, los grupos R también están orientados en trans, lo cual está presente en todos los péptidos y proteínas de la naturaleza.
- La rotación alrededor de la cadena C-N es difícil, la rotación en el eslabón C-C es más probable.
Para comprender qué es un enlace peptídico, así como para detectar los péptidos mismos con proteínas y determinar su cantidad en una determinada solución, utilice la reacción de Biuret.
Arreglos de átomos
La conexión en los péptidos de proteínas es más corta que en otros grupos de péptidos, ya que tiene una característica de doble enlace parcial. Considerando lo que es un enlace peptídico, podemos concluir que su movilidad es baja.
La construcción electrónica del enlace peptídico establece la estructura plana sólida de un grupo de péptidos. Los planos de tales grupos están ubicados en ángulo entre sí. El enlace entre el átomo de carbono α y los grupos α-carboxilo y α-amino puede girar libremente a lo largo de su eje, aunque está limitado en tamaño y en la naturaleza de los radicales, y esto hace posible que la cadena polipeptídica se establezca de diversas formas. configuración.
Los enlaces peptídicos en las proteínas, por regla general, están en la configuración trans, es decir, la disposición de los átomos de carbono a se encuentra en diferentes partes del grupo. El resultado es la ubicación de los radicales laterales en los aminoácidos a una distancia más distante en el espacio entre sí.amigo.
Rotura de proteína
Al estudiar qué es un enlace peptídico, generalmente se tiene en cuenta su fuerza. Estas cadenas no se rompen solas en condiciones normales dentro de la célula. Es decir, a una temperatura corporal adecuada y en un ambiente neutro.
En condiciones de laboratorio, la hidrólisis de las cadenas peptídicas de las proteínas se estudia en ampollas selladas, en cuyo interior se encuentra ácido clorhídrico concentrado, a una temperatura superior a los ciento cinco grados centígrados. La hidrólisis completa de proteínas a aminoácidos libres se produce en unas 24 horas.
Sobre la cuestión de qué es un enlace peptídico dentro de los organismos vivos, entonces se rompen con la participación de ciertas enzimas proteolíticas. Para encontrar péptidos y proteínas en una solución, así como conocer su cantidad, utilizan el resultado positivo de sustancias que contienen dos o más enlaces peptídicos, es decir, la reacción de biuret.
Reemplazo de aminoácidos
Dentro de la hemoglobina S anormal, se mutaron 2 cadenas β, en las que el glutamato, así como un aminoácido altamente polar cargado negativamente en la sexta posición, se reemplazaron con una valina hidrofóbica que contiene radicales.
Dentro de la hemoglobina mutada hay una región que es complementaria a otra región con las mismas moléculas que contiene el aminoácido alterado. En última instancia, las moléculas de hemoglobina se "pegaron" y formaron agregados fibrilares largos que alteran los glóbulos rojos y conducen a la aparición de un glóbulo rojo mutado en forma de media luna.
Dentro de la oxihemoglobina S, como resultado de un cambio en la conformación de la proteína, se enmascara un sitio complementario. La f alta de acceso hace que sea imposible que las moléculas se conecten entre sí en esta oxihemoglobina. Existen condiciones propicias para la formación de agregados de HbS. Aumentan las acumulaciones de desoxihemoglobina dentro de las células. Estos pueden incluir:
- hipoxia;
- condiciones alpinas;
- trabajo físico;
- vuelo en avión.
Anemia de células falciformes
Dado que los eritrocitos en forma de hoz tienen baja permeabilidad a través de los capilares tisulares, pueden bloquear los vasos sanguíneos y, por lo tanto, crear hipoxia local. Esto aumentará la acumulación de desoxihemoglobina S dentro de los glóbulos rojos, así como la velocidad a la que aparecen los agregados de hemoglobina S y creará aún más condiciones para la deformación de los glóbulos rojos.
La enfermedad de células falciformes es una enfermedad homocigota recesiva que ocurre solo cuando ambos padres transmiten un par de genes de cadena β mutados. Después de que nace el bebé, la enfermedad no se manifiesta hasta que grandes cantidades de HbF se convierten en HbS. Los pacientes muestran síntomas clínicos que son característicos de la anemia, es decir: dolores de cabeza y mareos, palpitaciones, dificultad para respirar, debilidad a las infecciones, etc.
