La transaminación de aminoácidos es el proceso de transferencia intermolecular desde la sustancia inicial del grupo amino al cetoácido sin formación de amoníaco. Consideremos con más detalle las características de esta reacción, así como su significado biológico.
Historial de descubrimientos
La reacción de transaminación de aminoácidos fue descubierta por los químicos soviéticos Kritzman y Brainstein en 1927. Los científicos han trabajado en el proceso de desaminación del ácido glutámico en el tejido muscular y descubrieron que a medida que se agregan ácidos pirúvico y glutámico al homogeneizado de tejido muscular, se forman alanina y ácido α-cetoglutárico. La singularidad del descubrimiento fue que el proceso no fue acompañado por la formación de amoníaco. Durante los experimentos, lograron descubrir que la transaminación de aminoácidos es un proceso reversible.
Cuando se desarrollaban las reacciones, se usaban enzimas específicas como catalizadores, que se denominaban aminoferasas (transmaminasas).
Características del proceso
Los aminoácidos involucrados en la transaminación pueden ser compuestos monocarboxílicos. En estudios de laboratorio, se encontró que la transaminaciónla asparagina y la glutamina con cetoácidos se encuentran en tejidos animales.
La participación activa en la transferencia del grupo amino requiere fosfato de piridoxal, que es una coenzima de las transaminasas. En el proceso de interacción, se forma fosfato de piridoxamina. Las enzimas actúan como catalizadores de este proceso: oxidasa, piridoxaminasa.
Mecanismo de reacción
La transaminación de aminoácidos fue explicada por los científicos soviéticos Shemyakin y Braunstein. Todas las transaminasas tienen la coenzima fosfato de piridoxal. Las reacciones de transmisión que acelera tienen un mecanismo similar. El proceso se desarrolla en dos etapas. Primero, el fosfato de piridoxal toma un grupo funcional del aminoácido, lo que resulta en la formación de cetoácido y fosfato de piridoxamina. En la segunda etapa, reacciona con α-cetoácido, se forma fosfato de piridoxal, el cetoácido correspondiente, como productos finales. En tales interacciones, el fosfato de piridoxal es el portador del grupo amino.
La transaminación de aminoácidos por este mecanismo fue confirmada por métodos de análisis espectral. Actualmente, hay nuevas evidencias de la presencia de dicho mecanismo en los seres vivos.
Valor en procesos de intercambio
¿Qué papel juega la transaminación de aminoácidos? El valor de este proceso es bastante grande. Estas reacciones son comunes en plantas y microorganismos, en tejidos animales debido a su alta resistencia a agentes químicos, físicos,factores biológicos, especificidad estereoquímica absoluta en relación con los aminoácidos D y L.
El significado biológico de la transaminación de aminoácidos ha sido analizado por muchos científicos. Se ha convertido en el tema de un estudio detallado en los procesos metabólicos de aminoácidos. En el transcurso de la investigación, se planteó una hipótesis sobre la posibilidad del proceso de transaminación de aminoácidos mediante transdesaminación. Euler descubrió que en los tejidos animales solo el ácido L-glutámico se desamina de los aminoácidos a un ritmo elevado, y el proceso es catalizado por la glutamato deshidrogenasa.
Los procesos de desaminación y transaminación del ácido glutámico son reacciones reversibles.
Importancia clínica
¿Cómo se usa la transaminación de aminoácidos? La importancia biológica de este proceso radica en la posibilidad de realizar ensayos clínicos. Por ejemplo, el suero sanguíneo de una persona sana tiene de 15 a 20 unidades de transaminasas. En el caso de lesiones de tejidos orgánicos, se observa destrucción celular, lo que conduce a la liberación de transaminasas a la sangre desde la lesión.
En caso de infarto de miocardio, literalmente después de 3 horas, el nivel de aspartato aminotransferasa aumenta a 500 unidades.
¿Cómo se usa la transaminación de aminoácidos? La bioquímica implica una prueba de transaminasas, según los resultados de los cuales se diagnostica al paciente y se seleccionan métodos efectivos para tratar la enfermedad identificada.
Los kits especiales se utilizan con fines de diagnóstico en la clínica de enfermedadesproductos químicos para la detección rápida de lactato deshidrogenasa, creatina quinasa, actividad transaminasa.
La hipertransaminasemia se observa en enfermedades de los riñones, el hígado y el páncreas, así como en caso de intoxicación aguda por tetracloruro de carbono.
La transaminación y la desaminación de aminoácidos se utilizan en los diagnósticos modernos para detectar infecciones hepáticas agudas. Esto se debe a un fuerte aumento de la alanina aminotransferasa en algunos problemas hepáticos.
Participantes de la transaminación
El ácido glutámico tiene un papel especial en este proceso. Una amplia distribución en tejidos de plantas y animales, la especificidad estereoquímica de los aminoácidos y la actividad catalítica han hecho de las transaminasas un tema de estudio en los laboratorios de investigación. Todos los aminoácidos naturales (excepto la metionina) interactúan con el ácido α-cetoglutárico durante la transaminación, lo que resulta en la formación de ácido ceto y glutámico. Sufre desaminación bajo la acción de la glutamato deshidrogenasa.
Opciones de desaminación oxidativa
Hay tipos directos e indirectos de este proceso. La desaminación directa implica el uso de una sola enzima como catalizador; el producto de reacción es cetoácido y amoníaco. Este proceso puede proceder de forma aeróbica, suponiendo la presencia de oxígeno, o de forma anaeróbica (sin moléculas de oxígeno).
Características de la desaminación oxidativa
D-oxidasas de aminoácidos actúan como catalizadores del proceso aeróbico, y oxidasas de L-aminoácidos actuarán como coenzimas. Estas sustancias están presentes en el cuerpo humano, pero muestran una actividad mínima.
La variante anaeróbica de desaminación oxidativa es posible para el ácido glutámico, la glutamato deshidrogenasa actúa como catalizador. Esta enzima está presente en las mitocondrias de todos los organismos vivos.
En la desaminación oxidativa indirecta, se distinguen dos etapas. Primero, el grupo amino se transfiere de la molécula original al compuesto cetogénico, se forman un nuevo ceto y aminoácidos. Además, el cetoesqueleto se cataboliza de formas específicas, participa en el ciclo de los ácidos tricarboxílicos y en la respiración de los tejidos, los productos finales serán agua y dióxido de carbono. En caso de inanición, el esqueleto de carbono de los aminoácidos glucogénicos se utilizará para formar moléculas de glucosa en la gluconeogénesis.
La segunda etapa consiste en la eliminación del grupo amino por desaminación. En el cuerpo humano, un proceso similar solo es posible para el ácido glutámico. Como resultado de esta interacción, se forman ácido α-cetoglutárico y amoníaco.
Conclusión
La determinación de la actividad de dos enzimas de transaminación de aspartato aminotransferasa y alanina aminotransferasa ha encontrado aplicación en medicina. Estas enzimas pueden interactuar de manera reversible con el ácido α-cetoglutárico, transferirle grupos amino funcionales de los aminoácidos,formando cetocompuestos y ácido glutámico. A pesar de que la actividad de estas enzimas aumenta en las enfermedades del músculo cardíaco y del hígado, la actividad máxima se encuentra en el suero sanguíneo para la AST y para la ALT en la hepatitis.
Los aminoácidos son indispensables en la síntesis de moléculas de proteínas, así como en la formación de muchos otros compuestos biológicos activos que pueden regular los procesos metabólicos en el cuerpo: hormonas, neurotransmisores. Además, son donantes de átomos de nitrógeno en la síntesis de sustancias nitrogenadas no proteicas, como la colina y la creatina.
El ketabolismo de los aminoácidos puede utilizarse como fuente de energía para la síntesis del ácido trifosfórico de adenosina. La función energética de los aminoácidos tiene un valor particular en el proceso de inanición, así como en la diabetes mellitus. El metabolismo de los aminoácidos te permite establecer vínculos entre numerosas transformaciones químicas que ocurren en un organismo vivo.
El cuerpo humano contiene alrededor de 35 gramos de aminoácidos libres, y su contenido en sangre es de 3565 mg/dL. Una gran cantidad de ellos ingresa al cuerpo a través de los alimentos, además, se encuentran en sus propios tejidos, también se pueden formar a partir de carbohidratos.
En muchas células (excepto los eritrocitos) se utilizan no solo para la síntesis de proteínas, sino también para la formación de purina, nucleótidos de pirimidina, aminas biogénicas, fosfolípidos de membrana.
Durante el día, alrededor de 400 g de compuestos proteicos se descomponen en aminoácidos en el cuerpo humano y el proceso inverso ocurre en aproximadamente la misma cantidad.
Telalas proteínas no son capaces de sufragar los costes de los aminoácidos para la síntesis de otros compuestos orgánicos en el caso del catabolismo.
En el proceso de evolución, la humanidad ha perdido la capacidad de sintetizar muchos aminoácidos por sí misma, por lo tanto, para proporcionarlos al cuerpo en su totalidad, es necesario obtener estos compuestos que contienen nitrógeno de los alimentos.. Los procesos químicos en los que participan los aminoácidos siguen siendo objeto de estudio por parte de químicos y médicos.
