Las proteínas son uno de los elementos orgánicos importantes de cualquier célula viva del cuerpo. Realizan muchas funciones: soporte, señalización, enzimáticas, de transporte, estructurales, receptoras, etc. Las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas se han convertido en importantes adaptaciones evolutivas. ¿De qué están hechas estas moléculas? ¿Por qué es tan importante la conformación correcta de las proteínas en las células del cuerpo?
Componentes estructurales de las proteínas
Los monómeros de cualquier cadena polipeptídica son aminoácidos (AA). Estos compuestos orgánicos de bajo peso molecular son bastante comunes en la naturaleza y pueden existir como moléculas independientes que realizan sus propias funciones. Entre ellos se encuentran el transporte de sustancias, recepción, inhibición o activación de enzimas.
Hay alrededor de 200 aminoácidos biogénicos en total, pero solo 20 de ellos pueden ser monómeros de proteínas. Se disuelven fácilmente en agua, tienen una estructura cristalina y muchos tienen un sabor dulce.
C químicoDesde el punto de vista de los AA, se trata de moléculas que necesariamente contienen dos grupos funcionales: -COOH y -NH2. Con la ayuda de estos grupos, los aminoácidos forman cadenas que se conectan entre sí mediante un enlace peptídico.
Cada uno de los 20 aminoácidos proteinogénicos tiene su propio radical, según el cual varían las propiedades químicas. Según la composición de dichos radicales, todos los AA se clasifican en varios grupos.
- No polar: isoleucina, glicina, leucina, valina, prolina, alanina.
- Polar y sin carga: treonina, metionina, cisteína, serina, glutamina, asparagina.
- Aromáticos: tirosina, fenilalanina, triptófano.
- Polar y carga negativa: glutamato, aspartato.
- Polar y con carga positiva: arginina, histidina, lisina.
Cualquier nivel de organización de la estructura de la proteína (primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria) se basa en una cadena polipeptídica formada por AA. La única diferencia es cómo se pliega esta secuencia en el espacio y con la ayuda de qué enlaces químicos se mantiene esta conformación.
Estructura primaria de la proteína
Cualquier proteína se forma en los ribosomas, orgánulos celulares sin membrana que participan en la síntesis de la cadena polipeptídica. Aquí, los aminoácidos se conectan entre sí mediante un fuerte enlace peptídico, formando una estructura primaria. Sin embargo, esta estructura de proteína primaria es muy diferente de la cuaternaria, por lo que es necesaria una mayor maduración de la molécula.
Proteínas comoelastina, histonas, glutatión, ya con una estructura tan simple, pueden realizar sus funciones en el cuerpo. Para la gran mayoría de las proteínas, el siguiente paso es la formación de una conformación secundaria más compleja.
Estructura proteica secundaria
La formación de enlaces peptídicos es el primer paso en la maduración de la mayoría de las proteínas. Para que puedan realizar sus funciones, su conformación local debe sufrir algunos cambios. Esto se logra con la ayuda de enlaces de hidrógeno, frágiles, pero al mismo tiempo numerosas conexiones entre los centros básicos y ácidos de las moléculas de aminoácidos.
Así se forma la estructura secundaria de la proteína, que se diferencia de la cuaternaria en su sencillez de ensamblaje y conformación local. Esto último significa que no toda la cadena está sujeta a transformación. Los enlaces de hidrógeno se pueden formar en varios sitios a diferentes distancias entre sí, y su forma también depende del tipo de aminoácidos y del método de ensamblaje.
La lisozima y la pepsina son representantes de proteínas que tienen una estructura secundaria. La pepsina interviene en la digestión y la lisozima desempeña una función protectora en el organismo, destruyendo las paredes celulares de las bacterias.
Características de la estructura secundaria
Las conformaciones locales de la cadena peptídica pueden diferir entre sí. Ya se han estudiado varias docenas, y tres de ellas son las más comunes. Entre ellos se encuentran la hélice alfa, las capas beta y la torsión beta.
Espiral alfa –una de las conformaciones más comunes de la estructura secundaria de la mayoría de las proteínas. Es un marco de varilla rígida con un recorrido de 0,54 nm. Los radicales de aminoácidos apuntan hacia afuera
Las espirales para diestros son las más comunes y, a veces, se pueden encontrar contrapartes para zurdos. La función moldeadora la realizan los enlaces de hidrógeno, que estabilizan los rizos. La cadena que forma la hélice alfa contiene muy poca prolina y aminoácidos con carga polar.
- El giro beta está aislado en una conformación separada, aunque puede llamarse parte de la capa beta. El resultado final es la flexión de la cadena peptídica, que está sostenida por enlaces de hidrógeno. Por lo general, el lugar de la curva en sí consta de 4-5 aminoácidos, entre los cuales es obligatoria la presencia de prolina. Este AK es el único con un esqueleto rígido y corto, lo que le permite formar un autogiro.
- La capa beta es una cadena de aminoácidos que forma varias curvas y las estabiliza con enlaces de hidrógeno. Esta conformación es muy similar a una hoja de papel doblada en un acordeón. La mayoría de las veces, las proteínas agresivas tienen esta forma, pero hay muchas excepciones.
Distinguir entre capa beta paralela y antiparalela. En el primer caso, los extremos C y N en las curvas y en los extremos de la cadena coinciden, y en el segundo caso no lo hacen.
Estructura terciaria
Un mayor empaquetamiento de proteínas conduce a la formación de una estructura terciaria. Esta conformación se estabiliza con la ayuda de enlaces de hidrógeno, disulfuro, hidrofóbicos e iónicos. Su gran número permite torcer la estructura secundaria en una más compleja.formarlo y estabilizarlo.
Proteínas globulares y fibrilares separadas. La molécula de péptidos globulares es una estructura esférica. Ejemplos: albúmina, globulina, histonas en estructura terciaria.
Las proteínas fibrilares forman hebras fuertes, cuya longitud excede su anchura. Tales proteínas realizan con mayor frecuencia funciones estructurales y de conformación. Algunos ejemplos son fibroína, queratina, colágeno, elastina.
La estructura de las proteínas en la estructura cuaternaria de la molécula
Si varios glóbulos se combinan en un complejo, se forma la llamada estructura cuaternaria. Esta conformación no es típica de todos los péptidos y se forma cuando es necesario realizar funciones importantes y específicas.
Cada glóbulo en una proteína compleja es un dominio o protómero separado. En conjunto, la estructura de las proteínas de la estructura cuaternaria de una molécula se denomina oligómero.
Por lo general, una proteína de este tipo tiene varias conformaciones estables que cambian constantemente entre sí, ya sea dependiendo del impacto de factores externos o cuando es necesario realizar diferentes funciones.
Una diferencia importante entre la estructura terciaria y cuaternaria de una proteína son los enlaces intermoleculares, que se encargan de conectar varios glóbulos. En el centro de toda la molécula, a menudo hay un ion metálico que afecta directamente la formación de enlaces intermoleculares.
Estructuras proteicas adicionales
No siempre una cadena de aminoácidos es suficiente para realizar las funciones de una proteína. ENEn la mayoría de los casos, otras sustancias de naturaleza orgánica e inorgánica están unidas a tales moléculas. Dado que esta característica es característica de la abrumadora cantidad de enzimas, la composición de las proteínas complejas generalmente se divide en tres partes:
- La apoenzima es la parte proteica de la molécula, que es una secuencia de aminoácidos.
- La coenzima no es una proteína, sino una parte orgánica. Puede incluir varios tipos de lípidos, carbohidratos o incluso ácidos nucleicos. Esto incluye representantes de compuestos biológicamente activos, entre los que se encuentran las vitaminas.
- Cofactor: una parte inorgánica, representada en la gran mayoría de los casos por iones metálicos.
La estructura de las proteínas en la estructura cuaternaria de una molécula requiere la participación de varias moléculas de diferente origen, por lo que muchas enzimas tienen tres componentes a la vez. Un ejemplo es la fosfoquinasa, una enzima que asegura la transferencia de un grupo fosfato desde una molécula de ATP.
¿Dónde se forma la estructura cuaternaria de una molécula de proteína?
La cadena polipeptídica comienza a sintetizarse en los ribosomas de la célula, pero se produce una mayor maduración de la proteína en otros orgánulos. La molécula recién formada debe ingresar al sistema de transporte, que consta de la membrana nuclear, el RE, el aparato de Golgi y los lisosomas.
La complicación de la estructura espacial de la proteína ocurre en el retículo endoplásmico, donde no solo se forman varios tipos de enlaces (hidrógeno, disulfuro, hidrofóbico, intermolecular, iónico), sino que también se agregan coenzimas y cofactores. Esto forma un cuaternario.estructura de la proteína.
Cuando la molécula está completamente lista para funcionar, ingresa al citoplasma de la célula o al aparato de Golgi. En este último caso, estos péptidos se empaquetan en los lisosomas y se transportan a otros compartimentos de la célula.
Ejemplos de proteínas oligoméricas
La estructura cuaternaria es la estructura de las proteínas, que está diseñada para contribuir al desempeño de funciones vitales en un organismo vivo. La conformación compleja de las moléculas orgánicas permite, en primer lugar, influir en el trabajo de muchos procesos metabólicos (enzimas).
Las proteínas biológicamente importantes son la hemoglobina, la clorofila y la hemocianina. El anillo de porfirina es la base de estas moléculas, en cuyo centro se encuentra un ion metálico.
Hemoglobina
La estructura cuaternaria de la molécula de proteína de hemoglobina consta de 4 glóbulos conectados por enlaces intermoleculares. En el centro hay una porfina con un ion ferroso. La proteína se transporta en el citoplasma de los eritrocitos, donde ocupan alrededor del 80% del volumen total del citoplasma.
La base de la molécula es el hemo, que tiene una naturaleza más inorgánica y es de color rojo. También es el principal producto de descomposición de la hemoglobina en el hígado.
Todos sabemos que la hemoglobina realiza una importante función de transporte: la transferencia de oxígeno y dióxido de carbono por todo el cuerpo humano. La conformación compleja de la molécula de proteína forma centros activos especiales, que son capaces de unir los gases correspondientes a la hemoglobina.
Cuando se forma un complejo proteína-gas, se forman las llamadas oxihemoglobina y carbohemoglobina. Sin embargo, hay uno másuna variedad de tales asociaciones, que es bastante estable: carboxihemoglobina. Es un complejo de proteínas y monóxido de carbono, cuya estabilidad explica los ataques de asfixia con excesiva toxicidad.
Clorofila
Otro representante de las proteínas con estructura cuaternaria, cuyos enlaces de dominio ya están soportados por un ion de magnesio. La función principal de toda la molécula es la participación en los procesos de fotosíntesis en las plantas.
Hay diferentes tipos de clorofilas, que se diferencian entre sí en los radicales del anillo de porfirina. Cada una de estas variedades está marcada con una letra separada del alfabeto latino. Por ejemplo, las plantas terrestres se caracterizan por la presencia de clorofila a o clorofila b, mientras que las algas también contienen otros tipos de esta proteína.
Hemocianina
Esta molécula es un análogo de la hemoglobina en muchos animales inferiores (artrópodos, moluscos, etc.). La principal diferencia en la estructura de una proteína con estructura molecular cuaternaria es la presencia de un ion de zinc en lugar de un ion de hierro. La hemocianina tiene un color azulado.
A veces la gente se pregunta qué pasaría si reemplazáramos la hemoglobina humana con hemocianina. En este caso, se altera el contenido habitual de sustancias en la sangre y, en particular, de aminoácidos. La hemocianina también es inestable para formar un complejo con dióxido de carbono, por lo que la "sangre azul" tendería a formar coágulos de sangre.
