La palabra "enzima" tiene raíces latinas. En la traducción, significa "masa madre". En inglés se utiliza el concepto “enzima”, derivado del término griego, que significa lo mismo. Las enzimas son proteínas especializadas. Se forman en las células y tienen la capacidad de acelerar el curso de los procesos bioquímicos. En otras palabras, actúan como catalizadores biológicos. Consideremos más a fondo lo que constituye la especificidad de la acción de las enzimas. Los tipos de especificidad también se describirán en el artículo.
Características generales
La manifestación de la actividad catalítica de algunas enzimas se debe a la presencia de una serie de compuestos no proteicos. Se llaman cofactores. Se dividen en 2 grupos: iones metálicos y una serie de sustancias inorgánicas, así como coenzimas (compuestos orgánicos).
Mecanismo de actividad
Por su naturaleza química, las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas. Sin embargo, a diferencia de estos últimos, los elementos bajo consideración contienen un sitio activo. Es un complejo único de grupos funcionales de residuos de aminoácidos. Están estrictamente orientados en el espacio debido a la estructura terciaria o cuaternaria de la enzima. en activoel centro son sitios catalíticos y de sustrato aislados. Este último es el que determina la especificidad de las enzimas. El sustrato es la sustancia sobre la que actúa la proteína. Anteriormente, se creía que su interacción se lleva a cabo según el principio de "la llave del castillo". En otras palabras, el sitio activo debe corresponder claramente al sustrato. En la actualidad prevalece una hipótesis diferente. Se cree que inicialmente no existe una correspondencia exacta, pero aparece en el curso de la interacción de las sustancias. El segundo sitio, catalítico, afecta la especificidad de la acción. En otras palabras, determina la naturaleza de la reacción acelerada.
Edificio
Todas las enzimas se dividen en uno y dos componentes. Los primeros tienen una estructura similar a la estructura de las proteínas simples. Contienen solo aminoácidos. El segundo grupo, las proteínas, incluye partes proteicas y no proteicas. La última es la coenzima, la primera es la apoenzima. Este último determina la especificidad de sustrato de la enzima. Es decir, realiza la función de un sitio de sustrato en el centro activo. La coenzima, en consecuencia, actúa como una región catalítica. Está relacionado con la especificidad de la acción. Las vitaminas, los metales y otros compuestos de bajo peso molecular pueden actuar como coenzimas.
Catálisis
La ocurrencia de cualquier reacción química está asociada con la colisión de moléculas de sustancias que interactúan. Su movimiento en el sistema está determinado por la presencia de energía libre potencial. Para una reacción química, es necesario que las moléculas tomen una transicióncondición. En otras palabras, deben tener la fuerza suficiente para atravesar la barrera de energía. Representa la cantidad mínima de energía para hacer que todas las moléculas sean reactivas. Todos los catalizadores, incluidas las enzimas, son capaces de reducir la barrera energética. Esto contribuye al curso acelerado de la reacción.
¿Cuál es la especificidad de las enzimas?
Esta habilidad se expresa en la aceleración de solo una determinada reacción. Las enzimas pueden actuar sobre el mismo sustrato. Sin embargo, cada uno de ellos acelerará solo una reacción específica. La especificidad reactiva de la enzima se puede rastrear con el ejemplo del complejo piruvato deshidrogenasa. Incluye proteínas que afectan a PVK. Los principales son: piruvato deshidrogenasa, piruvato descarboxilasa, acetiltransferasa. La reacción en sí se llama descarboxilación oxidativa de PVC. Su producto es ácido acético activo.
Clasificación
Existen los siguientes tipos de especificidad enzimática:
- Estereoquímico. Se expresa en la capacidad de una sustancia para influir en uno de los posibles estereoisómeros del sustrato. Por ejemplo, la fumarato hidrotasa puede actuar sobre el fumarato. Sin embargo, no afecta al isómero cis, el ácido maleico.
- Absoluto. La especificidad de las enzimas de este tipo se expresa en la capacidad de una sustancia para afectar solo a un sustrato específico. Por ejemplo, la sacarasa reacciona exclusivamente con sacarosa, la arginasa con arginina, etc.
- Relativo. La especificidad de las enzimas en estecaso se expresa en la capacidad que tiene una sustancia de influir sobre un grupo de sustratos que tienen un enlace del mismo tipo. Por ejemplo, la alfa-amilasa reacciona con el glucógeno y el almidón. Tienen un enlace de tipo glucosídico. La tripsina, la pepsina y la quimotripsina afectan a muchas proteínas del grupo de los péptidos.
Temperatura
Las enzimas tienen especificidad bajo ciertas condiciones. Para la mayoría de ellos, se toma como óptima una temperatura de + 35 … + 45 grados. Cuando una sustancia se coloca en condiciones con tasas más bajas, su actividad disminuirá. Este estado se llama inactivación reversible. Cuando la temperatura suba, sus habilidades serán restauradas. Vale la pena decir que cuando se coloca en condiciones donde t es superior a los valores indicados, también se producirá la inactivación. Sin embargo, en este caso será irreversible, ya que no se restablecerá cuando baje la temperatura. Esto se debe a la desnaturalización de la molécula.
Influencia del pH
La carga de la molécula depende de la acidez. En consecuencia, el pH afecta la actividad del sitio activo y la especificidad de la enzima. El índice de acidez óptimo para cada sustancia es diferente. Sin embargo, en la mayoría de los casos es 4-7. Por ejemplo, para la alfa-amilasa de la saliva, la acidez óptima es 6,8. Mientras tanto, hay una serie de excepciones. La acidez óptima de la pepsina, por ejemplo, es 1,5-2,0, la quimotripsina y la tripsina son 8-9.
Concentración
Cuanta más enzima presente, más rápida será la velocidad de reacción. Similartambién se puede sacar una conclusión con respecto a la concentración del sustrato. Sin embargo, el contenido de saturación del objetivo se determina teóricamente para cada sustancia. Con él, todos los centros activos serán ocupados por el sustrato disponible. En este caso, la especificidad de la enzima será máxima, independientemente de la posterior adición de dianas.
Sustancias reglamentarias
Se pueden dividir en inhibidores y activadores. Ambas categorías se dividen en no específicas y específicas. El último tipo de activadores incluye sales biliares (para la lipasa en el páncreas), iones de cloruro (para la alfa-amilasa), ácido clorhídrico (para la pepsina). Los activadores no específicos son iones de magnesio que afectan a las cinasas y fosfatasas, y los inhibidores específicos son péptidos terminales de proenzimas. Estos últimos son formas inactivas de sustancias. Se activan tras la escisión de los péptidos terminales. Sus tipos específicos corresponden a cada proenzima individual. Por ejemplo, en forma inactiva, la tripsina se produce en forma de tripsinógeno. Su centro activo está cerrado por un hexapéptido terminal, que es un inhibidor específico. En el proceso de activación, se escinde. Como resultado, el sitio activo de la tripsina se abre. Los inhibidores no específicos son sales de metales pesados. Por ejemplo, sulfato de cobre. Provocan la desnaturalización de los compuestos.
Inhibición
Puede ser competitivo. Este fenómeno se expresa en la aparición de una similitud estructural entre el inhibidor y el sustrato. Ellos sonentrar en una lucha por la comunicación con el centro activo. Si el contenido de inhibidor es mayor que el del sustrato, se forma un inhibidor enzimático complejo. Cuando se agrega una sustancia objetivo, la proporción cambiará. Como resultado, el inhibidor será expulsado. Por ejemplo, el succinato actúa como sustrato para la succinato deshidrogenasa. Los inhibidores son oxaloacetato o malonato. Las influencias competitivas se consideran productos de reacción. A menudo son similares a los sustratos. Por ejemplo, para glucosa-6-fosfato, el producto es glucosa. El sustrato será glucosa-6 fosfato. La inhibición no competitiva no implica similitud estructural entre sustancias. Tanto el inhibidor como el sustrato pueden unirse a la enzima al mismo tiempo. En este caso, se forma un nuevo compuesto. Es un complejo-enzima-sustrato-inhibidor. Durante la interacción, el centro activo está bloqueado. Esto se debe a la unión del inhibidor al sitio catalítico de AC. Un ejemplo es la citocromo oxidasa. Para esta enzima, el oxígeno actúa como sustrato. Las sales de ácido cianhídrico son inhibidores de la citocromo oxidasa.
Regulación alostérica
En algunos casos, además del centro activo que determina la especificidad de la enzima, existe un eslabón más. Es un componente alostérico. Si el activador del mismo nombre se une a él, aumenta la eficiencia de la enzima. Si un inhibidor reacciona con el centro alostérico, la actividad de la sustancia disminuye en consecuencia. Por ejemplo, la adenilato ciclasa yLa guanilato ciclasa son enzimas con regulación de tipo alostérico.
