Los filamentos intermedios son una estructura característica de las células eucariotas. Son autoensamblables y químicamente resistentes. La estructura y funciones de los filamentos intermedios están determinadas por las características de los enlaces en las moléculas de proteína. Sirven no solo para formar el andamio celular, sino también para garantizar la interacción de los orgánulos.
Descripción general
Los filamentos son estructuras proteicas filamentosas que intervienen en la construcción del citoesqueleto. Según el diámetro se dividen en 3 clases. Los filamentos intermedios (IF) tienen un valor de sección transversal promedio de 7-11 nm. Ocupan una posición intermedia entre los microfilamentos Ø5-8 nm y los microtúbulos Ø25 nm, por lo que obtuvieron su nombre.
Hay 2 tipos de estas estructuras:
- Lámina. Están en el núcleo. Todos los animales tienen filamentos laminares.
- Citoplasmático. Se encuentran en el citoplasma. Disponible en nematodos, moluscos, vertebrados. En este último, algunos tipos de células pueden estar ausentes (por ejemplo, en las células gliales).
Ubicación
Los filamentos intermedios son uno de los elementos principales del citoesqueleto de los organismos vivos cuyas células contienen núcleos (eucariotas). Los procariotas también tienen análogos de estas estructuras fibrilares. No se encuentran en las células vegetales.
La mayoría de los filamentos se encuentran en la zona perinuclear y haces de fibrillas, que se encuentran debajo de la membrana plasmática y se extienden desde el centro hasta los bordes de las células. Hay muchos de ellos especialmente en aquellas especies que están sujetas a estrés mecánico: en el músculo, el epitelio y también en las células de las fibras nerviosas.
Tipos de proteínas
Como muestran los estudios, las proteínas que componen los filamentos intermedios se distinguen según el tipo de células y el estadio de su diferenciación. Sin embargo, todos están relacionados.
Las proteínas de filamento intermedio se dividen en 4 tipos:
- Queratinas. Forman polímeros de dos subtipos: ácidos y neutros. El peso molecular de estos compuestos oscila entre 40.000 y 70.000 uma. M. Dependiendo de la fuente del tejido, el número de diversas formas heterogéneas de queratinas puede llegar a varias decenas. Se dividen en 2 grupos según la isoforma: epiteliales (las más numerosas) y córneas, que forman el pelo, los cuernos, las uñas y las plumas de los animales.
- En el segundo tipo, se combinan 3 tipos de proteínas, que tienen casi el mismo peso molecular (45.000-53.000 amu). Estos incluyen: vimentina (tejido conectivo, células escamosas,recubriendo la superficie de los vasos sanguíneos y linfáticos; células de sangre) desmina (tejido muscular); periferina (neuronas periféricas y centrales); proteína ácida fibrilar glial (proteína cerebral altamente específica).
- Proteínas de neurofilamento que se encuentran en las neuritas, procesos cilíndricos que transportan impulsos entre las células nerviosas.
- Proteínas de la lámina nuclear que subyace a la membrana nuclear. Son los precursores de todos los demás PF.
Los filamentos intermedios pueden constar de varios tipos de las sustancias anteriores.
Propiedades
Las características de los PF están determinadas por sus siguientes características:
- gran número de moléculas polipeptídicas en la sección transversal;
- fuertes interacciones hidrofóbicas que juegan un papel importante en el ensamblaje de macromoléculas en forma de superenrollamiento retorcido;
- formación de tetrámeros con alta interacción electrostática.
Como resultado, los filamentos intermedios adquieren las propiedades de una cuerda retorcida fuerte: se doblan bien, pero no se rompen. Cuando se tratan con reactivos y electrolitos fuertes, estas estructuras son las últimas en disolverse, es decir, se caracterizan por una alta estabilidad química. Entonces, después de la desnaturalización completa de las moléculas de proteína en la urea, los filamentos pueden ensamblarse de forma independiente. Las proteínas introducidas desde el exterior se integran rápidamente en la estructura ya existente de estos compuestos.
Estructura
Por su estructura, los filamentos intermedios no se ramificanpolímeros que son capaces tanto de la formación de compuestos macromoleculares como de la despolimerización. Su inestabilidad estructural ayuda a que las células cambien de forma.
A pesar de que los filamentos tienen una composición diversa según el tipo de proteínas, tienen el mismo plan estructural. En el centro de las moléculas hay una hélice alfa, que tiene la forma de una hélice dextrógira. Se forma por contactos entre estructuras hidrofóbicas. Su estructura contiene 4 segmentos espirales separados por secciones cortas no espirales.
En los extremos de la hélice alfa hay dominios con una estructura indefinida. Desempeñan un papel importante en el ensamblaje de filamentos y la interacción con los orgánulos celulares. Su tamaño y secuencia de proteínas varían mucho entre las diferentes especies de IF.
Proteína de construcción
El principal material de construcción de PF son los dímeros, moléculas complejas compuestas de dos simples. Por lo general, incluyen 2 proteínas diferentes conectadas por estructuras en forma de varilla.
El tipo de filamento citoplasmático consiste en dímeros que forman hilos de 1 bloque de espesor. Como son paralelos pero en dirección opuesta, no hay polaridad. Estas moléculas diméricas pueden luego formar otras más complejas.
Funciones
Las principales funciones de los filamentos intermedios son las siguientes:
- garantizar la resistencia mecánica de las células y sus procesos;
- adaptación a factores estresantes;
- participación encontactos que proporcionan una fuerte conexión de células (tejido epitelial y muscular);
- distribución intracelular de proteínas y orgánulos (localización del aparato de Golgi, lisosomas, endosomas, núcleos);
- participación en el transporte de lípidos y señalización entre células.
PF también afecta la función mitocondrial. Como muestran los experimentos de laboratorio con ratones, en aquellos individuos que carecen del gen de la desmina, la disposición intracelular de estos orgánulos se ve alterada y las propias células están programadas para una vida útil más corta. Como resultado, se reduce el consumo de oxígeno tisular.
Por otro lado, la presencia de filamentos intermedios contribuye a una disminución de la movilidad mitocondrial. Si se introduce vimentina artificialmente en la célula, entonces se puede restaurar la red de FI.
Importancia de la medicina
Las violaciones en la síntesis, acumulación y estructura de PF conducen a la aparición de algunas condiciones patológicas:
- Formación de gotas hialinas en el citoplasma de las células hepáticas. De otra forma, se les llama cuerpos de Mallory. Estas estructuras son proteínas IF de tipo epitelial. Se forman con una exposición prolongada al alcohol (hepatitis alcohólica aguda), así como una violación de los procesos metabólicos en el cáncer de hígado hepatocelular primario (en pacientes con hepatitis B viral y cirrosis), con estancamiento de la bilis en el hígado y la vesícula biliar. La hialina alcohólica tiene propiedades inmunogénicas, lo que predetermina el desarrollo de patología sistémica.
- Cuando los genes mutan,responsable de la producción de queratinas, se produce una enfermedad cutánea hereditaria: la epidermólisis ampollosa. En este caso, hay una violación de la unión de la capa externa de la piel a la membrana basal que la separa del tejido conectivo. Como resultado, se forman erosión y burbujas. La piel se vuelve muy sensible al menor daño mecánico.
- Formación de placas seniles y ovillos neurofibrilares en células cerebrales en la enfermedad de Alzheimer.
- Algunos tipos de miocardiopatía asociados con una acumulación excesiva de PF.
Esperamos que nuestro artículo haya respondido a todas sus preguntas.
