Millones de reacciones químicas tienen lugar en la célula de cualquier organismo vivo. Cada uno de ellos es de gran importancia, por lo que es importante mantener la velocidad de los procesos biológicos en un nivel alto. Casi todas las reacciones son catalizadas por su propia enzima. ¿Qué son las enzimas? ¿Cuál es su papel en la jaula?
Enzimas. Definición
El término "enzima" proviene del latín fermentum - levadura. También pueden llamarse enzimas, del griego en zyme, "en levadura".
Las enzimas son sustancias biológicamente activas, por lo que cualquier reacción que tenga lugar en una célula no puede prescindir de su participación. Estas sustancias actúan como catalizadores. En consecuencia, cualquier enzima tiene dos propiedades principales:
1) La enzima acelera la reacción bioquímica, pero no se consume.
2) El valor de la constante de equilibrio no cambia, solo acelera el logro de este valor.
Las enzimas aceleran las reacciones bioquímicas mil veces y, en algunos casos, un millón de veces. Esto significa que, en ausencia de un aparato enzimático, todos los procesos intracelulares prácticamente se detendrán y la célula misma morirá. Por lo tanto, el papel de las enzimas como sustancias biológicamente activas es excelente.
La diversidad de enzimas permite diversificar la regulación del metabolismo celular. En cualquier cascada de reacciones, toman parte muchas enzimas de varias clases. Los catalizadores biológicos son altamente selectivos debido a la conformación específica de la molécula. Dado que las enzimas en la mayoría de los casos son de naturaleza proteica, tienen una estructura terciaria o cuaternaria. Esto se explica nuevamente por la especificidad de la molécula.
Funciones de las enzimas en la célula
La tarea principal de una enzima es acelerar la reacción correspondiente. Cualquier cascada de procesos, desde la descomposición del peróxido de hidrógeno hasta la glucólisis, requiere la presencia de un catalizador biológico.
El funcionamiento adecuado de las enzimas se logra mediante una alta especificidad para un sustrato en particular. Esto significa que un catalizador solo puede acelerar una determinada reacción y ninguna otra, incluso una muy similar. Según el grado de especificidad, se distinguen los siguientes grupos de enzimas:
1) Enzimas con especificidad absoluta, cuando se cataliza una única reacción. Por ejemplo, la colagenasa descompone el colágeno y la m altasa descompone la m altosa.
2) Enzimas con especificidad relativa. Esto incluye sustancias que pueden catalizar una determinada clase de reacciones, como la escisión hidrolítica.
El trabajo de un biocatalizador comienza desde el momento en que su centro activo se une al sustrato. En este caso, se habla de una interacción complementaria como un candado y una llave. Se refiere a la completa coincidencia de la forma del centro activo con el sustrato, lo que permite acelerar la reacción.
El siguiente paso es la propia reacción. Su velocidad aumenta debido a la acción del complejo enzimático. Al final, obtenemos una enzima que se asocia con los productos de la reacción.
La etapa final es la separación de los productos de reacción de la enzima, después de lo cual el centro activo vuelve a quedar libre para el siguiente trabajo.
Esquemáticamente, el trabajo de la enzima en cada etapa se puede escribir de la siguiente manera:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P donde S es el sustrato, E es la enzima y P es el producto.
Clasificación de enzimas
En el cuerpo humano, puedes encontrar una gran cantidad de enzimas. Se sistematizó todo el conocimiento sobre sus funciones y trabajo y, como resultado, apareció una clasificación única, gracias a la cual es fácil determinar para qué está destinado este o aquel catalizador. Estas son las 6 clases principales de enzimas, así como ejemplos de algunos de los subgrupos.
Oxidorreductasas
Las enzimas de esta clase catalizan reacciones redox. Hay 17 subgrupos en total. Las oxidorreductasas suelen tener una parte no proteica, representada por una vitamina o hemo.
Los siguientes subgrupos se encuentran a menudo entre las oxidorreductasas:
a) Deshidrogenasas. La bioquímica de las enzimas deshidrogenasas consiste en la eliminación de átomos de hidrógeno y su transferencia a otro sustrato. Este subgrupo se encuentra con mayor frecuencia en reacciones respiratorias,fotosíntesis. La composición de las deshidrogenasas contiene necesariamente una coenzima en forma de NAD/NADP o flavoproteínas FAD/FMN. A menudo hay iones metálicos. Los ejemplos incluyen enzimas como la citocromo reductasa, la piruvato deshidrogenasa, la isocitrato deshidrogenasa y muchas enzimas hepáticas (lactato deshidrogenasa, glutamato deshidrogenasa, etc.).
b) Oxidasa. Varias enzimas catalizan la adición de oxígeno al hidrógeno, por lo que los productos de reacción pueden ser agua o peróxido de hidrógeno (H20, H2 0 2). Ejemplos de enzimas: citocromo oxidasa, tirosinasa.
c) Las peroxidasas y las catalasas son enzimas que catalizan la descomposición de H2O2 en oxígeno y agua.
d) Oxigenasas. Estos biocatalizadores aceleran la adición de oxígeno al sustrato. La dopamina hidroxilasa es un ejemplo de tales enzimas.
2. Transferasas.
La tarea de las enzimas de este grupo es transferir radicales de la sustancia donante a la sustancia receptora.
a) Metiltransferasa. Las ADN metiltransferasas son las principales enzimas que controlan el proceso de replicación del ADN. La metilación de nucleótidos desempeña un papel importante en la regulación de la función de los ácidos nucleicos.
b) Aciltransferasas. Las enzimas de este subgrupo transportan el grupo acilo de una molécula a otra. Ejemplos de aciltransferasas: lecitincholesterol aciltransferasa (transfiere un grupo funcional de un ácido graso al colesterol), lisofosfatidilcolina aciltransferasa (el grupo acilo se transfiere a la lisofosfatidilcolina).
c) Las aminotransferasas son enzimas que intervienen en la conversión de aminoácidos. Ejemplos de enzimas: alanina aminotransferasa, que cataliza la síntesis de alanina a partir de piruvato y glutamato mediante la transferencia de grupos amino.
d) Fosfotransferasas. Las enzimas de este subgrupo catalizan la adición de un grupo fosfato. Otro nombre para las fosfotransferasas, quinasas, es mucho más común. Algunos ejemplos son enzimas como las hexoquinasas y las aspartato quinasas, que agregan residuos de fósforo a las hexosas (más a menudo glucosa) y al ácido aspártico, respectivamente.
3. Las hidrolasas son una clase de enzimas que catalizan la escisión de enlaces en una molécula, seguida de la adición de agua. Las sustancias que pertenecen a este grupo son las principales enzimas de la digestión.
a) Esterasas - rompen enlaces etéreos. Un ejemplo son las lipasas, que descomponen las grasas.
b) Glicosidasas. La bioquímica de las enzimas de esta serie consiste en la destrucción de los enlaces glucosídicos de los polímeros (polisacáridos y oligosacáridos). Ejemplos: amilasa, sacarasa, m altasa.
c) Las peptidasas son enzimas que catalizan la descomposición de las proteínas en aminoácidos. Las peptidasas incluyen enzimas como las pepsinas, la tripsina, la quimotripsina y la carboxipeptidasa.
d) Amidasas - enlaces amida divididos. Ejemplos: arginasa, ureasa, glutaminasa, etc. Muchas enzimas amidasas ocurren en el ciclo de la ornitina.
4. Las liasas son enzimas similares en función a las hidrolasas, sin embargo, el agua no se consume durante la escisión de los enlaces en las moléculas. Las enzimas de esta clase siempre contienen una parte no proteica, por ejemplo, en forma de vitaminas B1 o B6.
a) Descarboxilasas. Estas enzimas actúan sobre el enlace C-C. Los ejemplos sonservir como glutamato descarboxilasa o piruvato descarboxilasa.
b) Las hidratasas y deshidratasas son enzimas que catalizan la reacción de división de los enlaces C-O.
c) Amidina-liasas: destruye los enlaces C-N. Ejemplo: arginina succinato liasa.
d) P-O liasa. Tales enzimas, por regla general, escinden el grupo fosfato de la sustancia sustrato. Ejemplo: adenilato ciclasa.
La bioquímica de las enzimas se basa en su estructura
Las capacidades de cada enzima están determinadas por su estructura única e individual. Una enzima es ante todo una proteína, y su estructura y grado de plegamiento juegan un papel decisivo en la determinación de su función.
Cada biocatalizador se caracteriza por la presencia de un centro activo que, a su vez, se divide en varias áreas funcionales independientes:
1) El centro catalítico es una región especial de la proteína a través de la cual la enzima se une al sustrato. Dependiendo de la conformación de la molécula de proteína, el centro catalítico puede tomar una variedad de formas, las cuales deben ajustarse al sustrato de la misma manera que un candado a una llave. Una estructura tan compleja explica por qué la proteína enzimática se encuentra en un estado terciario o cuaternario.
2) Centro de adsorción: actúa como "soporte". Aquí, en primer lugar, hay una conexión entre la molécula de enzima y la molécula de sustrato. Sin embargo, los enlaces formados por el centro de adsorción son muy débiles, lo que significa que la reacción catalítica es reversible en esta etapa.
3) Los centros alostéricos se pueden ubicar comoen el sitio activo, y sobre toda la superficie de la enzima como un todo. Su función es regular el funcionamiento de la enzima. La regulación se produce con la ayuda de moléculas inhibidoras y moléculas activadoras.
Proteínas activadoras, uniéndose a la molécula enzimática, acelerando su trabajo. Los inhibidores, por el contrario, inhiben la actividad catalítica, y esto puede ocurrir de dos maneras: o la molécula se une al sitio alostérico en la región del sitio activo de la enzima (inhibición competitiva), o se une a otra región de la proteína. (inhibición no competitiva). La inhibición competitiva se considera más eficaz. Después de todo, esto cierra el lugar para unir el sustrato a la enzima, y este proceso es posible solo en el caso de una coincidencia casi completa de la forma de la molécula inhibidora y el centro activo.
Una enzima a menudo se compone no solo de aminoácidos, sino también de otras sustancias orgánicas e inorgánicas. En consecuencia, se aísla la apoenzima, la parte de proteína, la coenzima, la parte orgánica y el cofactor, la parte inorgánica. La coenzima puede estar representada por carbohidratos, grasas, ácidos nucleicos, vitaminas. A su vez, el cofactor suele ser iones metálicos auxiliares. La actividad de las enzimas está determinada por su estructura: las sustancias adicionales que componen la composición cambian las propiedades catalíticas. Diversos tipos de enzimas son el resultado de una combinación de todos los factores de formación de complejos anteriores.
Regulación de enzimas
Las enzimas como sustancias biológicamente activas no siempre son necesarias para el cuerpo. La bioquímica de las enzimas es tal que pueden dañar una célula viva en caso de catálisis excesiva. Para prevenir los efectos dañinos de las enzimas en el cuerpo, es necesario regular de alguna manera su trabajo.
T. Dado que las enzimas son de naturaleza proteica, se destruyen fácilmente a altas temperaturas. El proceso de desnaturalización es reversible, pero puede afectar significativamente el funcionamiento de las sustancias.
pH también juega un papel importante en la regulación. La mayor actividad de las enzimas, por regla general, se observa en valores de pH neutros (7.0-7.2). También hay enzimas que funcionan solo en un ambiente ácido o solo en uno alcalino. Así, en los lisosomas celulares se mantiene un pH bajo, en el que la actividad de las enzimas hidrolíticas es máxima. Si entran accidentalmente en el citoplasma, donde el ambiente ya está más cerca de la neutralidad, su actividad disminuirá. Tal protección contra el "autoconsumo" se basa en las peculiaridades del trabajo de las hidrolasas.
Cabe mencionar la importancia de la coenzima y el cofactor en la composición de las enzimas. La presencia de vitaminas o iones metálicos afecta significativamente el funcionamiento de ciertas enzimas específicas.
Nomenclatura de enzimas
Todas las enzimas del organismo suelen denominarse en función de su pertenencia a alguna de las clases, así como del sustrato con el que reaccionan. A veces, según la nomenclatura sistemática, no se utiliza uno, sino dos sustratos en el nombre.
Ejemplos de los nombres de algunas enzimas:
- Enzimas hepáticas: lactato-deshidrogenasa, glutamato deshidrogenasa.
- Nombre sistemático completo de la enzima: lactato-NAD+-oxidorreductasa.
También hay nombres triviales que no se adhieren a las reglas de nomenclatura. Algunos ejemplos son las enzimas digestivas: tripsina, quimotripsina, pepsina.
Proceso de síntesis de enzimas
Las funciones de las enzimas se determinan a nivel genético. Dado que una molécula es, en general, una proteína, su síntesis repite exactamente los procesos de transcripción y traducción.
La síntesis de enzimas ocurre de acuerdo con el siguiente esquema. Primero, la información sobre la enzima deseada se lee del ADN, como resultado de lo cual se forma el ARNm. El ARN mensajero codifica todos los aminoácidos que componen la enzima. La regulación de las enzimas también puede ocurrir a nivel del ADN: si el producto de la reacción catalizada es suficiente, la transcripción del gen se detiene y viceversa, si hay necesidad de un producto, el proceso de transcripción se activa.
Después de que el ARNm ha entrado en el citoplasma de la célula, comienza la siguiente etapa: la traducción. En los ribosomas del retículo endoplásmico, se sintetiza una cadena primaria que consta de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos. Sin embargo, la molécula de proteína en la estructura primaria aún no puede realizar sus funciones enzimáticas.
La actividad de las enzimas depende de la estructura de la proteína. En el mismo RE, se produce la torsión de proteínas, como resultado de lo cual se forman estructuras primero secundarias y luego terciarias. La síntesis de algunas enzimas ya se detiene en esta etapa, sin embargo, para activar la actividad catalítica, a menudo es necesarioadición de coenzima y cofactor.
En ciertas áreas del retículo endoplásmico, se unen los componentes orgánicos de la enzima: monosacáridos, ácidos nucleicos, grasas, vitaminas. Algunas enzimas no pueden funcionar sin la presencia de una coenzima.
El cofactor juega un papel crucial en la formación de la estructura cuaternaria de la proteína. Algunas funciones de las enzimas están disponibles solo cuando la proteína alcanza la organización del dominio. Por lo tanto, es muy importante para ellos la presencia de una estructura cuaternaria, en la que el enlace de conexión entre varios glóbulos de proteína es un ion metálico.
Múltiples formas de enzimas
Hay situaciones en las que es necesario tener varias enzimas que catalizan la misma reacción, pero difieren entre sí en algunos parámetros. Por ejemplo, una enzima puede trabajar a 20 grados, pero a 0 grados ya no podrá realizar sus funciones. ¿Qué debería hacer un organismo vivo en tal situación a bajas temperaturas ambientales?
Este problema se resuelve fácilmente con la presencia de varias enzimas a la vez, catalizando la misma reacción, pero operando en diferentes condiciones. Hay dos tipos de formas múltiples de enzimas:
- Isoenzimas. Tales proteínas están codificadas por diferentes genes, constan de diferentes aminoácidos, pero catalizan la misma reacción.
- Verdaderas formas plurales. Estas proteínas se transcriben del mismo gen, pero los péptidos se modifican en los ribosomas. El resultado son varias formas de la misma enzima.
BComo resultado, el primer tipo de formas múltiples se forma a nivel genético, mientras que el segundo tipo se forma a nivel postraduccional.
Importancia de las enzimas
El uso de enzimas en medicina se reduce a la liberación de nuevos fármacos, en los que las sustancias ya se encuentran en las cantidades adecuadas. Los científicos aún no han encontrado una manera de estimular la síntesis de las enzimas que f altan en el cuerpo, pero hoy en día hay medicamentos ampliamente disponibles que pueden compensar temporalmente su deficiencia.
Diferentes enzimas en la célula catalizan una amplia variedad de reacciones que sustentan la vida. Uno de estos enismos son representantes del grupo de nucleasas: endonucleasas y exonucleasas. Su trabajo es mantener un nivel constante de ácidos nucleicos en la célula, eliminando el ADN y el ARN dañados.
No te olvides de un fenómeno como la coagulación de la sangre. Al ser una medida eficaz de protección, este proceso está bajo el control de una serie de enzimas. El principal es la trombina, que convierte la proteína inactiva fibrinógeno en fibrina activa. Sus hilos crean una especie de red que obstruye el sitio del daño en el vaso, evitando así la pérdida excesiva de sangre.
Las enzimas se utilizan en la vinificación, la elaboración de cerveza y la obtención de muchos productos lácteos fermentados. La levadura se puede usar para producir alcohol a partir de la glucosa, pero un extracto de ella es suficiente para que este proceso fluya con éxito.
Datos interesantes que no sabías
- Todas las enzimas del cuerpo tienen una masa enorme - de 5000 a1000000 Sí. Esto se debe a la presencia de proteína en la molécula. A modo de comparación: el peso molecular de la glucosa es de 180 Da y el del dióxido de carbono es de solo 44 Da.
- Hasta la fecha, se han descubierto más de 2000 enzimas que se han encontrado en las células de varios organismos. Sin embargo, la mayoría de estas sustancias aún no se conocen por completo.
- La actividad enzimática se utiliza para producir detergentes para ropa efectivos. Aquí, las enzimas cumplen el mismo papel que en el cuerpo: descomponen la materia orgánica, y esta propiedad ayuda en la lucha contra las manchas. Se recomienda usar un detergente en polvo similar a una temperatura no superior a 50 grados, de lo contrario puede ocurrir el proceso de desnaturalización.
- Según las estadísticas, el 20% de las personas en todo el mundo sufren de f alta de alguna de las enzimas.
- Las propiedades de las enzimas se conocen desde hace mucho tiempo, pero recién en 1897 la gente se dio cuenta de que no la levadura en sí misma, sino el extracto de sus células, puede usarse para fermentar el azúcar en alcohol.
