Una macromolécula es una molécula que tiene un alto peso molecular. Su estructura se presenta en forma de enlaces que se repiten repetidamente. Considere las características de tales compuestos, su importancia para la vida de los seres vivos.
Características de la composición
Las macromoléculas biológicas se forman a partir de cientos de miles de pequeños materiales de partida. Los organismos vivos se caracterizan por tres tipos principales de macromoléculas: proteínas, polisacáridos, ácidos nucleicos.
Los monómeros iniciales para ellos son monosacáridos, nucleótidos, aminoácidos. Una macromolécula es casi el 90 por ciento de la masa celular. Según la secuencia de residuos de aminoácidos, se forma una molécula de proteína específica.
Alto peso molecular son aquellas sustancias que tienen una masa molar superior a 103 Da.
Historia del término
¿Cuándo apareció la macromolécula? Este concepto fue introducido por el Premio Nobel de Química Hermann Staudinger en 1922.
La bola de polímero se puede ver como un hilo enredado que se formó al desenrollarse accidentalmenteen toda la sala de bobinas. Esta bobina cambia sistemáticamente su conformación, esta es la configuración espacial de la macromolécula. Es similar a la trayectoria del movimiento browniano.
La formación de una bobina de este tipo se debe al hecho de que, a cierta distancia, la cadena de polímero "pierde" información sobre la dirección. Es posible hablar de una bobina en el caso de que los compuestos de alto peso molecular tengan una longitud mucho mayor que la longitud del fragmento estructural.
Configuración globular
Una macromolécula es una conformación densa en la que se puede comparar la fracción de volumen de un polímero con una unidad. El estado globular se realiza en aquellos casos en que, bajo la acción mutua de las unidades poliméricas individuales entre ellas y el entorno externo, se produce una atracción mutua.
Una réplica de la estructura de una macromolécula es la parte del agua que está incrustada como elemento de dicha estructura. Es el entorno de hidratación más cercano a la macromolécula.
Caracterización de una molécula de proteína
Las macromoléculas de proteínas son sustancias hidrofílicas. Cuando una proteína seca se disuelve en agua, inicialmente se hincha, luego se observa una transición gradual a la solución. Durante el hinchamiento, las moléculas de agua penetran en la proteína, uniendo su estructura con grupos polares. Esto afloja el denso empaquetamiento de la cadena polipeptídica. Una molécula de proteína hinchada se considera una solución posterior. Con la posterior absorción de moléculas de agua, se observa la separación de las moléculas de proteína de la masa total, ytambién hay un proceso de disolución.
Pero el hinchamiento de una molécula de proteína no provoca en todos los casos la disolución. Por ejemplo, el colágeno después de la absorción de las moléculas de agua permanece en un estado hinchado.
Teoría del hidrato
Los compuestos de alto peso molecular según esta teoría no solo se adsorben, sino que se unen electrostáticamente a las moléculas de agua con fragmentos polares de radicales laterales de aminoácidos que tienen una carga negativa, así como a los aminoácidos básicos que tienen una carga positiva.
El agua parcialmente hidratada está unida por grupos peptídicos que forman enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua.
Por ejemplo, los polipéptidos que tienen grupos laterales no polares se hinchan. Cuando se une a grupos peptídicos, separa las cadenas polipeptídicas. La presencia de puentes entre cadenas no permite que las moléculas de proteína se separen por completo y tomen la forma de una solución.
La estructura de las macromoléculas se destruye cuando se calienta, lo que provoca la ruptura y liberación de las cadenas polipeptídicas.
Características de la gelatina
La composición química de la gelatina es similar al colágeno, forma un líquido viscoso con agua. Entre las propiedades características de la gelatina se encuentra su capacidad de gelificación.
Este tipo de moléculas se utilizan como agentes hemostáticos y sustitutos del plasma. La capacidad de la gelatina para formar geles se utiliza en la producción de cápsulas en la industria farmacéutica.
Función de solubilidadmacromoléculas
Estos tipos de moléculas tienen diferente solubilidad en agua. Está determinada por la composición de aminoácidos. En presencia de aminoácidos polares en la estructura, la capacidad de disolverse en agua aumenta significativamente.
Además, esta propiedad se ve afectada por la peculiaridad de la organización de la macromolécula. Las proteínas globulares tienen una mayor solubilidad que las macromoléculas fibrilares. En el curso de numerosos experimentos, se estableció la dependencia de la disolución de las características del disolvente utilizado.
La estructura primaria de cada molécula de proteína es diferente, lo que le da a la proteína propiedades individuales. La presencia de enlaces cruzados entre cadenas polipeptídicas reduce la solubilidad.
La estructura primaria de las moléculas de proteína se forma debido a los enlaces peptídicos (amida); cuando se destruye, se produce la desnaturalización de la proteína.
Salando
Para aumentar la solubilidad de las moléculas de proteína, se utilizan soluciones de sales neutras. Por ejemplo, de manera similar, se puede llevar a cabo la precipitación selectiva de proteínas, se puede llevar a cabo su fraccionamiento. El número de moléculas resultante depende de la composición inicial de la mezcla.
La peculiaridad de las proteínas, que se obtienen mediante la salazón, es la conservación de las características biológicas después de la eliminación completa de la sal.
La esencia del proceso es la eliminación por parte de aniones y cationes de la sal de la cubierta proteica hidratada, lo que asegura la estabilidad de la macromolécula. El número máximo de moléculas de proteína se salifica cuando se usan sulfatos. Este método se utiliza para purificar y separar macromoléculas proteicas, ya que son esencialmentedifieren en la magnitud de la carga, los parámetros de la capa de hidratación. Cada proteína tiene su propia zona de salado, es decir, para ello es necesario seleccionar sal de una determinada concentración.
Aminoácidos
Actualmente, se conocen alrededor de doscientos aminoácidos que forman parte de las moléculas de proteínas. Según la estructura, se dividen en dos grupos:
- proteinogénicos, que forman parte de las macromoléculas;
- no proteinogénico, no participa activamente en la formación de proteínas.
Los científicos han logrado descifrar la secuencia de aminoácidos en muchas moléculas de proteínas de origen animal y vegetal. Entre los aminoácidos que se encuentran con bastante frecuencia en la composición de las moléculas de proteínas, destacamos la serina, la glicina, la leucina y la alanina. Cada biopolímero natural tiene su propia composición de aminoácidos. Por ejemplo, las protaminas contienen alrededor del 85 por ciento de arginina, pero no contienen aminoácidos cíclicos ácidos. La fibroína es una molécula de proteína de la seda natural, que contiene aproximadamente la mitad de la glicina. El colágeno contiene aminoácidos tan raros como la hidroxiprolina y la hidroxilisina, que están ausentes en otras macromoléculas proteicas.
La composición de aminoácidos está determinada no solo por las características de los aminoácidos, sino también por las funciones y el propósito de las macromoléculas de proteínas. Su secuencia está determinada por el código genético.
Niveles de organización estructural de los biopolímeros
Hay cuatro niveles: primario, secundario, terciario y también cuaternario. Cada estructurahay características distintivas.
La estructura primaria de las moléculas de proteína es una cadena polipeptídica lineal de residuos de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Esta estructura es la más estable, ya que contiene enlaces covalentes peptídicos entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otra molécula.
La estructura secundaria implica el apilamiento de la cadena polipeptídica con la ayuda de enlaces de hidrógeno en forma helicoidal.
El biopolímero de tipo terciario se obtiene mediante el empaquetamiento espacial del polipéptido. Se subdividen en espiral y formas plegadas en capas de estructuras terciarias.
Las proteínas globulares tienen forma elíptica, mientras que las moléculas fibrilares tienen forma alargada.
Si una macromolécula contiene solo una cadena polipeptídica, la proteína tiene solo una estructura terciaria. Por ejemplo, es una proteína del tejido muscular (mioglobina) necesaria para la unión de oxígeno. Algunos biopolímeros se construyen a partir de varias cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales tiene una estructura terciaria. En este caso, la macromolécula tiene una estructura cuaternaria, que consta de varios glóbulos combinados en una gran estructura. La hemoglobina puede considerarse la única proteína cuaternaria que contiene aproximadamente un 8 por ciento de histidina. Es él quien es un tampón intracelular activo en los eritrocitos, lo que permite mantener un valor de pH sanguíneo estable.
Ácidos nucleicos
Son compuestos macromoleculares que se forman por fragmentosnucleótidos. El ARN y el ADN se encuentran en todas las células vivas, cumplen la función de almacenar, transmitir y también implementar información hereditaria. Los nucleótidos actúan como monómeros. Cada uno de ellos contiene un residuo de una base nitrogenada, un carbohidrato y también ácido fosfórico. Los estudios han demostrado que el principio de complementariedad (complementariedad) se observa en el ADN de diferentes organismos vivos. Los ácidos nucleicos son solubles en agua pero insolubles en disolventes orgánicos. Estos biopolímeros se destruyen al aumentar la temperatura, la radiación ultravioleta.
En lugar de una conclusión
Además de varias proteínas y ácidos nucleicos, los carbohidratos son macromoléculas. Los polisacáridos en su composición tienen cientos de monómeros, que tienen un agradable sabor dulce. Los ejemplos de la estructura jerárquica de las macromoléculas incluyen enormes moléculas de proteínas y ácidos nucleicos con subunidades complejas.
Por ejemplo, la estructura espacial de una molécula de proteína globular es una consecuencia de la organización jerárquica de varios niveles de los aminoácidos. Existe una estrecha conexión entre los niveles individuales, los elementos de un nivel superior están conectados con las capas inferiores.
Todos los biopolímeros realizan una importante función similar. Son el material de construcción de las células vivas, son responsables del almacenamiento y transmisión de la información hereditaria. Cada ser vivo se caracteriza por unas proteínas específicas, por lo que los bioquímicos se enfrentan a una tarea difícil y responsable, resolver la cual salvan a los organismos vivos de una muerte segura.
