Todas las proteínas de nuestro cuerpo se construyen a partir de aminoácidos. Hay muchas proteínas en el cuerpo, y solo hay 20 bloques de construcción: los aminoácidos que los componen Por lo tanto, las proteínas difieren entre sí en un conjunto de aminoácidos y su secuencia. La cisteína es uno de los 20 aminoácidos.
Cisteína - ¿Qué es?
La cisteína es un aminoácido alifático que contiene azufre. Alifático: contiene solo enlaces saturados. Como cualquier aminoácido, la fórmula de la cisteína incluye un grupo carboxilo (-COOH) y amino (-NH2), así como un tiol único (-SH). El grupo tiol (otro nombre es sulfhidrilo) incluye un átomo de azufre y un átomo de hidrógeno.
La fórmula química molecular de la cisteína es C3H7NO2S. Peso molecular - 121.
Fórmula del aminoácido cisteína
Para representar la estructura de los aminoácidos, se utilizan diferentes fórmulas. A continuación hay varias opciones para escribir la fórmula estructural de la cisteína.
Todos los aminoácidos tienen grupos amino y carboxilo unidos al átomo de carbono α, y difieren solo en la estructura del radical unido al mismo átomo de carbono. Por ejemplo, a continuación se encuentran las fórmulas estructurales de alanina, cisteína y glicina, serina y cistina.
Todos los aminoácidos tienen el mismo esqueleto y diferentes radicales. Es la estructura del radical la que subyace en la calificación de los aminoácidos y determina las propiedades de la molécula misma. En la cisteína, la fórmula radical es CH2-SH. Este radical pertenece al grupo de los radicales hidrófilos, polares y sin carga. Esto significa que las secciones de la proteína que contienen cisteína pueden agregar agua (hidratarse) e interactuar con otras secciones de la proteína, que también contienen aminoácidos con grupos hidrofílicos, utilizando enlaces de hidrógeno.
La cisteína contiene un grupo tiol único
La cisteína es un aminoácido único. Es el único entre los 20 aminoácidos naturales que contiene un grupo tiol (-HS). Los grupos tiol pueden sufrir reacciones de oxidación y reducción. Cuando el grupo tiol de la cisteína se oxida, se forma la cistina, un aminoácido que consta de dos residuos de cisteína conectados por un enlace disulfuro. La reacción es reversible: la restauración del enlace disulfuro regenera dos moléculas de cisteína. Los enlaces disulfuro de cistina son fundamentales para determinar las estructuras de muchas proteínas.
La oxidación del grupo tiol de la cisteína conduce a la formación de un enlace disulfuro con otrotiol, durante la oxidación posterior, se forman ácidos sulfínico y sulfónico.
Debido a su capacidad para entrar en reacciones redox, la cisteína tiene propiedades antioxidantes.
La cisteína es un componente de las proteínas
Los aminoácidos que componen las proteínas se denominan proteinogénicos. Como ya se mencionó, hay 20 de ellos, y la cisteína es uno de ellos. Para formar la estructura primaria de una proteína, los aminoácidos se unen para formar una cadena larga. La conexión ocurre debido a los grupos del esqueleto de aminoácidos, los radicales no participan en esto. El enlace entre aminoácidos está formado por el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido. Un enlace formado de esta manera entre dos aminoácidos se llama enlace peptídico.
La figura muestra la fórmula del tripéptido alanina cisteína fenilalanina y el esquema de su formación.
El péptido más pequeño del cuerpo es el glutatión, que consta de solo dos aminoácidos, incluida la cisteína. Dos aminoácidos unidos entre sí se denominan dipéptido, tres se denominan tripéptido. Aquí hay otra fórmula de un tripéptido de alanina, lisina y cisteína.
Las sustancias que contienen de 10 a 40 aminoácidos se denominan polipéptidos. Las propias proteínas contienen más de 40 residuos de aminoácidos. La cisteína es un componente de muchos péptidos y proteínas, como la insulina.
Fuentes de cisteína
Todos los días una persona debe consumir 4,1 mg de cisteína por 1 kg de peso corporal. Es decir, en el cuerpo humano.con un peso de 70 kg debe recibir 287 mg de este aminoácido por día.
Parte de la cisteína se puede sintetizar en el cuerpo, parte proviene de los alimentos. La siguiente es una lista de alimentos que contienen la cantidad máxima del aminoácido.
| Contenido de cisteína en los productos | |
| Producto | Contenido en cisteína por 100 g de producto, mg |
| Productos de soya | 638 |
| Ternera y cordero | 460 |
| Semillas (girasol, sandía, sésamo, lino, calabaza) y frutos secos (pistacho, pino) | 451 |
| Carne de pollo | 423 |
| Avena y salvado de avena | 408 |
| Cerdo | 388 |
| Pescado (atún, salmón, perca, caballa, halibut) y mariscos (mejillones, gambas) | 335 |
| Queso, lácteos y huevos | 292 |
| Frijoles (garbanzos, alubias, frijoles, lentejas) | 127 |
| Cereales (alforfón, cebada, arroz) | 120 |
Además, la cisteína se encuentra en los pimientos rojos, el ajo, la cebolla, las verduras de hoja oscura: las coles de Bruselas y el brócoli.
Producir complementos alimenticios, como clorhidrato de L-cisteína, N-acetilcisteína. El segundo es más soluble y es más fácil de absorber para el cuerpo.
En la industria, la L-cisteína se obtiene por hidrólisis a partir de plumas de aves, cerdas y cabello humano. Se produce una L-cisteína sintética más cara, apta para las normas alimentarias musulmanas y judías (de acuerdo conaspectos religiosos).
Síntesis de cisteína en el organismo
La cisteína, junto con la tirosina, es un aminoácido condicionalmente esencial. Esto significa que pueden sintetizarse en el cuerpo, pero solo a partir de aminoácidos esenciales: cisteína a partir de metionina, tirosina a partir de fenilalanina.
Para la síntesis de cisteína, se necesitan dos aminoácidos: la metionina esencial y la serina no esencial. La metionina es un donante de átomos de azufre. La cisteína se sintetiza a partir de la homocisteína en dos reacciones catalizadas por fosfato de piridoxal. Trastornos genéticos, así como la f alta de vitaminas B9 (ácido fólico), B6 y B12 plomo para interrumpir el uso de la enzima, la homocisteína no se convierte en cisteína, sino en homocistina. Esta sustancia se acumula en el organismo, provocando una enfermedad acompañada de cataratas, osteoporosis, retraso mental.
La síntesis en el cuerpo puede ser deficiente en los ancianos y los bebés, las personas con ciertas enfermedades metabólicas y el síndrome de malabsorción.
Reacciones de síntesis de cisteína
En el cuerpo animal, la cisteína se sintetiza directamente a partir de la serina, y la metionina es la fuente de azufre. La metionina se convierte en homocisteína a través de los intermediarios S-AM y S-AG. S-adenosilmetionina - la forma activa de la metionina, está formada por la combinación de ATP y metionina. Actúa como donante del grupo metilo en la síntesis de varios compuestos: cisteína, adrenalina, acetilcolina, lecitina, carnitina.
Como resultado de la transmetilación, la S-AM se convierte en S-adenosilhomocisteína (S-AH). Último durante la hidrólisisforma adenosina y homocisteína. La homocisteína se combina con la serina con la participación de la enzima cistationina-β-sintasa con la formación de tioéter cistationina. La cistationina se convierte en cisteína y α-cetobutirato mediante la enzima cistationina γ-liasa.
En plantas y bacterias, la síntesis ocurre de manera diferente. Varias sustancias, incluso el sulfuro de hidrógeno, pueden servir como fuente de azufre para la síntesis de cisteína.
El papel biológico de la cisteína
Debido al grupo tiol (-HS) en la fórmula de la cisteína, se forman enlaces disulfuro en las proteínas, llamados puentes disulfuro. Los enlaces disulfuro son covalentes, fuertes. Se forman entre dos moléculas de cisteína en la proteína. Los puentes intracatenarios se pueden formar dentro de una sola cadena polipeptídica y los puentes intercatenarios entre cadenas proteicas individuales. Por ejemplo, ambos tipos de puentes tienen lugar en la estructura de la insulina. Estos enlaces mantienen la estructura terciaria y cuaternaria de la proteína.
Los enlaces disulfuro contienen principalmente proteínas extracelulares. Por ejemplo, este tipo de conexión es de gran importancia para estabilizar la estructura de la insulina, las inmunoglobulinas y las enzimas digestivas. Las proteínas que contienen muchos puentes disulfuro son más resistentes a la desnaturalización por calor, lo que les permite mantener su actividad en condiciones más extremas.
Las características de la fórmula cisteína le otorgan propiedades antioxidantes. La cisteína juega el papel de un antioxidante, entrando en reacciones de oxidación-reducción. El grupo tiol tiene una gran afinidad por los metales pesados, por lo queLas proteínas que contienen cisteína se unen a metales como el mercurio, el plomo y el cadmio. El pK de la cisteína en la proteína es tal que asegura que el aminoácido está en forma de tiolato reactivo, es decir, la cisteína dona fácilmente el anión HS.
La cisteína es una importante fuente de azufre en el metabolismo.
Funciones de la cisteína
Debido a la presencia de un grupo tiol que reacciona fácilmente, la cisteína está involucrada en varios procesos en el cuerpo y realiza muchas funciones.
- Posee propiedades antioxidantes.
- Participa en la síntesis del glutatión.
- Participa en la síntesis de taurina, biotina, coenzima A, heparina.
- Participa en la formación de linfocitos.
- Forma parte de la β-queratina, que interviene en la formación de los tejidos de la piel, cabello, mucosas del aparato digestivo.
- Favorece la neutralización de algunas sustancias tóxicas.
Uso de cisteína
La cisteína ha encontrado una amplia aplicación en las industrias médica, farmacéutica y alimentaria.
La cisteína se usa a menudo en el tratamiento de varias enfermedades:
- Para la bronquitis y el enfisema, ya que diluye la mucosidad.
- Para la artritis reumatoide, la enfermedad de las venas y el cáncer.
- Para el envenenamiento por metales pesados.
Además, la cisteína acelera la recuperación después de operaciones y quemaduras, activa los leucocitos.
La cisteína acelera la quema de grasa y la construcción de músculos, por lo que los atletas la usan a menudo.
El aminoácido se utiliza como agente aromatizante. La cisteína es un aditivo alimentario registrado E920.
